c反应蛋白功能范文

第一篇：c反应蛋白功能范文

C-反应蛋白的临床应用（CRP）

张掖市中医医院检验科王兰军

关键词C—反应蛋白感染临床应用

摘要C-反应蛋白是典型的急性期蛋白，且是在历史上首先被认识的急性期蛋白之一，其血清或血浓度的增加是由炎性细胞因子如IL-6释放所致，是伴随组织损伤、局部缺血、急性感染与炎症反应而升高的一种血浆蛋白质。临床主要应用于器质性疾病筛查，并发感染的鉴别和疗效监控。

1. CRP的生理

1.1 CRP是由五个相同的，非糖基化的亚单位构成的,每个亚单位由一条206个氨基酸残基、分子量23017的多肽链组成的，这个特征性的结构把CRP归类于pentraxins族里。Pentraxins为在所有脊椎动物和多数无脊椎动物中发现具有免疫防御特性钙结合蛋白。 在细胞因子IL-6家族的诱导下，CRP在肝中合成迅速。在急性期反应高峰时肝合成蛋白能力的20℅是直接指向CRP的合成。肝外合成对血清水平不起影响作用，正常合成率为1～10㎎∕d，急性炎症时每天合成超过1g∕d，外科损伤患者血清中CRP8～10h可增加一倍，在IL-6刺激物缺乏时，在2～4h内合成率降至正常，外科术后24～48h患者血清中CRP降至一半，并不反应出此种蛋白半衰期，而是纯粹的炎症解除。无遗传性CRP缺陷的报道提示CRP对生命是必不可少的，循环中CRP半衰期约19h,但一旦它与配体结合，可能更快速的被清除。

在慢性炎症的动物模型中急性期蛋白合成的调节呈下降性，这可以解释长期处于某些炎症条件下不管是活动性炎症仍可看到CRP合成下降，出现最低量CRP增加，甚至在活动性炎症，在某些结缔组织疾病中可能由巨噬细胞产生细胞因子缺陷而得到解释。

1.2 概括的说CRP有以下功能：

1.2.1识别和启动靶效应细胞及其产物从组织中清除，如可能有毒性的或引起自身过敏的DNA。

1.2.2充当一个为吞噬溶解入侵微生物而进行调理的先天性防御机制，这些功能对于那些缺乏免疫系统的原始动物中与CRP相似的Pentraxins族有利，是至关重要的。

2. CRP的临床指征

2.1可用于对炎症过程的筛选，特别是在初级保健医疗场所：

2.1.1明确急性器质性疾病的存在，如：心机梗死、深静脉栓塞和感染，或慢性状况，如恶性肿瘤，风湿性疾病和炎性肠道疾病。

2.2 可用于诊断和监测感染，当微生物试验较慢或不可能进行试验时：

2.2.1明确术后的感染并发症。

2.2.2在重症医疗监护，新生儿监护的方案制定中;在相关的细胞毒素的治疗过程中引起嗜中性粒细胞减少;和在骨髓移植中可快速辨别感染。

2.2.3 鉴别诊断病毒性或细菌性发热疾病，如脑膜炎和肺炎。

2.2.4监测抗生素治疗一段时间后的反应，支持使用较简单，便宜的抗生素和协助及早停用昂贵形式的抗生素疗法。

2.2.5 提示胎膜过早破裂后所引起感染的存在。

2.2.6 提示结缔组织疾病的病人并发感染的存在。

2.3可用于风湿病的处理;

2.3.1早期检测滑膜炎。

2.3.2 快速明确一个合适的抗炎治疗(类固醇或非类固醇)和确立最小的有效用药剂量。

2.3.3 帮助鉴别诊断关节痛，肌痛和不典型背痛。

2.4 可用于帮助鉴别诊断胃肠道症状;

2.4.1 区别激惹性肠道综合征和器质性疾病。

2.4.2 帮助区分溃疡性肠炎和局限性回肠炎(克罗恩)病。

3. 参考范围

成人和儿童：0.068～8.2mg/L，中值0.58mg/L

新生儿，脐血:≤0.6mg/L

出生后第4天至1个月的婴儿：≤1.6mg/L

分娩母亲≤47：mg/L

4. CRP的临床应用

`4.1 器质性疾病的筛选

血浆CRP浓度升高是一个重要的标志，急性或慢性炎症如伴有细菌感染(是产生CRP最有力的刺激);自身免疫或免疫复合物病;组织坏死和恶性肿瘤。

在急性事件如损伤，血浆CRP浓度在6h后上升，48h达到高峰，大约24h后下降，因而在急性事件发生大约3d内测试来指示炎症是有用，尽管CRP的上升是轻微的，但它总可以指示病变的存在，例如吸烟者和马拉松运动者可以有足够的组织损伤和炎症导致一个微小CRP水平的上升。

4.1.1 正常的CRP水平并不能排除轻度急性局部炎症或一些APR很低的慢性疾病如SLE、进行性全身性硬化症，皮肌炎和溃疡性肠炎的存在。

4.1.2 CRP的上升程度能反映炎症组织的范围或活动力，其可能继发于基本的疾病如心肌梗死和恶性肿瘤或类风关中的一个主要成分，在很多疾病中血浆CRP的改变早于临床症状。在各种情况下，连续测定比单个测定可提供更多的信息，因为CRP宽广的的参考阈值意味着即使一个个体CRP水平发生10倍的变化，该值仍可保持在正常范围内，CRP分析是将

来发展中一个很重要的领域，但试验方法要求比现在常用的有效测定更为敏感及必须与临床结合来解释。

4.2 并发感染的识别

4.2.1细菌的内毒素是急性期反应的最有效的刺激。所以最高水平的CRP可发生在革兰氏阴性菌感染，有时高达500mg/。.革兰氏阳性菌感染和寄生虫感染通常引起中等程度的反应，典型的是在100 mg/L左右。病毒感染引起的反应最轻，通常不超过50 mg/L，极少超过100 mg/L。

4.2.2 CRP值可用来监测高危患者组的并发感染，如做连续测定，甚至能发现由于炎症有关联的一些内在情况而先前发生的CRP升高，如手术或细胞毒素治疗后。用来解释整个临床图像和其他一些如深静脉血栓形成和肺栓塞引起的急性期反应是必不可少的。尽管有些限制，但CRP的测定仍很有价值，因为它可提示解剖学上相近部位的感染而不可接受常规的微生物诊断，同时应考虑机体快速反应时间早于诊断试验，例如血培养可提供的结果。

4.2.3 病毒和细菌性疾病常常可通过CRP升高的程度加以区分。例如，在脑膜炎和呼吸道感染中，CRP值>100 mg/L，就很有力地证明是细菌性原发感染。

4.3 评估疾病活动性和疗效监控

CRP 升高的程度反应炎症组织的大小或活动性，在急性炎症和感染时,CRP值与疾病活动性有

良好的相关性。这种情况与慢性炎症不相符，尽管在一些重要情况下，如类风关、节段性回肠炎和风湿性多肌痛时，这种相关性足以用来作为治疗监测。

4.3.1CRP为10-50mg/L表示轻度炎症，例如局部细菌感染(如膀胱炎、支气管炎、脓肿)、手术和意外创伤、心肌梗死、深静脉血栓、非活动性风湿性疾病、许多恶性肿瘤和多数病毒感染。

CRP升至100mg/L表示较严重的疾病，它的炎症程度在必要时需静脉注射。CRP> 100mg/L，表示严重的疾病过程并常表示细菌感染的存在。

4.3.2CRP动力学反应表示血浆水平的变化滞后于炎症活动性变化12-24h左右。但重要的是临床症状变化的觉察可以慢许多。例如，在类风关中慢4-6周，因此CRP可为作出临床决定提供一种快速的方法。持续升高的CRP值一般证明治疗无效，应当更换方法。

4.3.3系列血浆CRP的测定，可用来作为下列情况的治疗监测：

在许多急性感染时最有效使用抗生素治疗; 在高危病人缺少微生物学诊断时，进行抗生素治疗; 在CRP下降至正常时，中断抗生素治疗; 在有些难以进行临床评估的风湿性疾病中，快速选择合适的抗炎治疗; 根据CRP水平的变化来决定抗炎药物的剂量; 估计并发症的开始，如在风湿性多肌痛的患者中巨幼细胞动脉炎的发展。

4.4 预后价值

持续升高的CRP值表示炎症无好转，常是治疗失败和预后差的证明，如恶性疾病、感染和心肌梗死。

5. CRP相对于其他方法来进行急性期反应的评估

在临床实验室较容易检测的急性期蛋白中， CRP是最敏感和快速的反应之一。目前，对其他急性期蛋白尚无绝对完美的检测指标。

5.1体温、红细胞沉降率、白细胞计数是常用来监测和检测炎症的方法。

5.1.1发热：是不可靠的，因为它常受环境温度的影响，而且局部的疾病经常不发热，幼儿和老人无法用语言表达，并且阿司匹林类药物的非抗炎作用可使体温下降。当脑损伤时也可引起发热。

5.1.2 白细胞增多：可明确表示感染，但是在局部感染和无菌性炎症时不敏感。在白细胞减少和感染的患者中，白细胞计数没有价值。强烈的体力活动也可引起白细胞增多。

5.1.3 红细胞沉降率：是非特异性急性期反应，因为它受血细胞比容、红细胞形状和大小以及非急性期蛋白如免疫球蛋白的影响。它表明一种与饮食中脂质摄入有关的每天的变化程度。许多研究表明，血沉作为一种疾病标志的价值甚至与CRP相比拟，可能因为在单一的血沉测定中，可表示贫血、免疫反应和急性期反应作用的总和;而血浆浓度无这些优点。

6. CRP检测优于其他测定的本质的优点在于：

6.1 快速反应。

6.2 多数情况下，高度的敏感性。

6.3针对炎症的特异。

第二篇：蛋白质的作用及功能

(1)氨基酸、蛋白质的生理功能

蛋白质是人体必需的主要营养物质。蛋白质的分解产物是氨基酸;氨基酸的重要生理功能之一是作为蛋白质、多肽合成的原料，是蛋白质或多肽的基本组成单位。

蛋白质的生理功能：

①维持组织的生长、更新和修复：膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。

②参与多种重要的生理功能：如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能和维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。

③氧化供能：体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，产生(17.19kJ/g)能量，成人每日约有18%的能量来自蛋白质。

④转变为糖类和脂肪。

(2)营养必需氨基酸的概念和种类

体内需要而不能自身合成、或合成量不能满足机体需要，必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸。 营养必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。

蛋白质的功能和对人体的作用

人体的所有组织器官都会有蛋白质，蛋白质是生命的物质基础。 蛋白质是人体的主要“建筑材料”。婴幼儿靠它形成肌肉、血液、骨骼、神经、毛发等; 成年人需要它更新组织，修补损伤、老化的机 体。没有蛋白质的供给，人就不可能从3～4千 克的新生儿长成50～60千克重的成年人，所以说蛋白质是人体生命得以延续的主要物质基础。它在人体内的功能共有6 个方面：

◎ 结构功能与催化调节功能

蛋白质是构成体内各组织的主要成分，蛋白质在人体内的主要功能是构成组织和修补组织。人的大脑、神经、肌肉、内脏、血液、皮肤 乃至指甲、头发等都是以蛋白质为主要成分构成 的。人体发育成长后，随着机体内新陈代谢的不断进行，部分蛋白质分解，组织衰老更新以及损伤后的组织修补等都需要不断补充蛋白质。所以，人每天都要补充一定量的蛋白质，以满足身 体的正常需要。人体内的化学变化几乎都是在 酶的催化下不断进行的。激素对代谢的调节作 用也具有重要意义，而酶和激素都直接或间接 来自于蛋白质。

◎ 防御功能与运动功能

机体抵抗力的强弱，取决于抵抗疾病的抗体 的多少，抗体的生成与蛋白质有密切关系。近年 来被誉为抑制病毒的法宝和抗癌生力军的干扰 素，也是一种复合蛋白质(糖和蛋白质结合而 成)。肌肉收缩依赖于肌球蛋白和肌动蛋白，有肌肉收缩才有躯体运动、呼吸、消化及血液循环等 生理活动。

◎ 供给热能与运输和存储功能

人体每日需要的能量，主要来自于糖类及脂 肪。当蛋白质的量超过人体的需要，或者饮食中的糖类、脂肪供给不足时，蛋白质亦可作为热量 的来源。另外，在人体新陈代谢过程中，被更新 的组织蛋白亦可氧化产生热能，供给人体的需 要。不论是营养素的吸收、运输和储存以及其他物质的运输和储存，都有特殊蛋白质作为载体。 如氧和二氧化碳在血液中的运输、脂类的运输、铁的运输和储存都与蛋白质有密切的关系。

第三篇：实验三蛋白质的功能性质

食品化学实验三蛋白质的功能性质

1.实验原理

各种蛋白质具有不同的功能性质，如牛奶中的酪蛋白具有凝乳性，在酸、热、酶(凝乳酶)的作用下会沉淀，用来制造奶酪。酪蛋白还能加强冷冻食品的稳定性，使冷冻食品在低温下不会变得酥脆。面粉中的谷蛋白(面筋)具有粘弹性，在面包、蛋糕发酵过程中，蛋白质形成立体的网状结构，能保住气体，使体积膨胀，在烘烤过程中蛋白质凝固是面包成型的因素之一。肌肉蛋白的持水性与味道、嫩度及颜色有密切的关系。鲜肉糜的重要功能特性是保水性，脂肪粘合性和乳化性。在食品的配制中。选择哪一种蛋白质，原则上是根据它们的功能性质。

通过本实验可以定性地了解上述几种蛋白质的功能性质。

2.试剂和仪器

⑴ 实验样品：面粉、牛奶、瘦肉。

⑵ 乳酸溶液。

⑶ 焦磷酸钠。

⑷ 铰肉机。

⑸ 100mL小烧杯。

⑹ 滴管。

⑺ 大号塑料碗。

⑻ 10mL移液管。

⑼ 5mL移液管。

⑽ 玻璃棒。

⑾ 蒸锅。

3.实验步骤

⑴ 酪蛋白的凝乳性

在小烧杯中加入15ml牛奶，遂滴滴加50%的乳酸溶液，观察酪蛋白沉淀的形成，当牛奶溶液达到pH=4.6时(酪蛋白的等电点)，观察酪蛋白沉淀的量是否增多。 ⑵ 面粉中谷蛋白的粘弹性

分别将20g高筋面粉和低筋面粉加9ml水揉成面团，将面团不断在水中洗揉，直至没有淀粉洗出为止，观察面筋的粘弹性，并分别称重，比较高筋粉和低筋粉中湿面筋的含量。 ⑶ 肌肉蛋白质的持水性

将新鲜瘦猪肉在搅肉机中搅成肉糜，取10g肉糜三份，分别加入2ml水，4ml水以及4ml含有20mg焦磷酸钠(或三聚磷酸钠)的水溶液，顺一个方向搅拌2分钟，放置半小时以上，观察三份肉糜的持水性、粘着性。蒸熟后再观察其胶凝性。

4.思考题

⑴ 牛奶败坏为何出现沉淀?沉淀是什么?

⑵ 在面制品的加工中如何选择使用高筋粉和低筋粉?

⑶ 为什么加入焦磷酸钠会增加肉的持水性?

第四篇：1蛋白质的结构与功能习题

第一章

一、 名词解释

蛋白质的结构与功能

1、氨基酸的等电点

2、肽键

3、肽单位

4、蛋白质一级结构

5、蛋白质二级结构

6、α-螺旋

7、β-折叠

8、超二级结构(模体)

9、结构域

10、蛋白质变性

11、蛋白质复性

12、蛋白质三级结构

13、蛋白质四级结构

14、别构效应

二、 填空题

1. 组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。 2. 氨基酸在等电点(pI)时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

3. 组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是______________，含硫的氨基酸有______________和______________。

4. 蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带______________电荷，在碱性溶液中带______________电荷。当蛋白质处在某一pH溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为______________，该溶液的pH称为蛋白质的______________。

5. 蛋白质二级结构的形式主要有______________、______________、______________和______________。 6. 蛋白质中的______________、______________和______________3种氨基酸具有______________特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

7. α-螺旋结构是由同一肽链的______________和______________间的______________键维持的，螺距为______________，每圈螺旋含______________个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为______________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于______________手螺旋。

8. 球状蛋白质中有______________侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有______________侧链的氨基酸残基位于分子的内部。

9. 维持蛋白质的一级结构的化学键有______________和______________;维持二级结构靠______________;维持三级结构和四级结构靠______________键，其中包括______________、______________、______________和______________。

+10. 谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19，pK(=9.67，pK(=4.25，谷氨酸的等电点为______________。 2α-NH3)RR)11. 一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有______________圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为______________。

12. 可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是______________。

13. 血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现______________效应，是通过Hb的______________实现的。 14. 组成蛋白质的氨基酸中侧链pK接近中性的氨基酸是______________。无游离(自由)氨基的氨基酸是______________。

15. 在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___________与另一个氨基酸α碳原子上的___________脱去一分子水形成的键叫___________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

16. 丝氨酸侧链特征基团是____________;半胱氨酸的侧链基团是____________;组氨酸的侧链基团是____________。

17. 蛋白质颗粒表面的____________和____________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 18. 氨基酸的结构通式为___________________。

19. 在生理pH条件下，蛋白质分子中，____________和____________氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而____________和____________氨基酸残基侧链完全荷正电，而____________的侧链则部分带正电荷(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)

20. 两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为__________。 21. 用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH条件下，不同蛋白质的____________、____________和____________不同，因而在电场中移动的____________和____________不同，从而使蛋白质得到分离。

三、 1. 单项选择题

在生理pH7的条件下，下列哪种氨基酸带正电荷?() A.丙氨酸 B. 酪氨酸 C.赖氨酸 D.甲硫氨酸

2. 下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的?() A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B. 酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸

3. 蛋白质分子在280nm处有吸收峰，它主要是由哪种氨基酸引起都?() A. 谷氨酸 B.色氨酸 C.苯丙氨酸 D.组氨酸

4. 天然蛋白质中含有的氨基酸的结构()。 A.全部是L-型 B.全部是D-型

C.部分是L-型，部分是D-型 D.除甘氨酸外都是L-型

5. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是()。 A. 半胱氨酸 B.瓜氨酸 C.丝氨酸 D.甲硫氨酸

6. 蛋白质都变性伴随由结构上的变化是()。 A.肽链的断裂

B.氨基酸残基的化学修饰 C.一些侧链基团的暴露 D.氨基酸排列顺序的改变

7. 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为()。 A.三级结构 B.缔合现象 C.四级结构 D.别构现象

8. 每分子血红蛋白可结合氧的分子数是多少?() A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 9. 蛋白质典型的α-螺旋为下列哪一种类型?() A. 2.610 B. 310 C. 3.613 D. 4.416

10. 下列关于蛋白质结构叙述不正确的是()。 A. 三级结构具有空间构象

B. 各种蛋白质均具有

一、

二、三和四级结构 C. 无规卷曲是在一级结构基础上形成的 D. α-螺旋属于二级结构

11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是()。 A.天然蛋白质分子均有这种结构

B. 具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系 D. 亲水基团聚集在三级结构的表面

12. 具有四级结构的蛋白质特征是()。 A. 分子中必定含有辅基 B.含有两条或两条以上的多肽链 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖共价键维系蛋白质分子的稳定

13. 下列关于肌红蛋白的叙述，哪一个是错误的?() A. 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的 B.肌红蛋白含有高比例的α-螺旋 C.血红素位于两个His残基之间

D.大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水

14. 血红蛋白的氧结合曲线形状是()。 A. 双曲线 B.抛物线 C.S形曲线 D.直线

15. 关于二级结构叙述哪一项不正确()。

A.右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定; B.一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系;

C.多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋;

D.β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

16. 形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于()。

A.不断绕动状态

B.可以相对自由旋转

C.同一平面

D.随不同外界环境而变化的状态

17. 血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于()。 A.氧可氧化Fe(Ⅱ)，使之变为Fe(Ⅲ)

B.第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C.这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 18. 蛋白质变性是由于()。 A.一级结构改变

B.空间构象破坏

C.辅基脱落

D.蛋白质水解

19. 当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的()。 A.稳定性增加

B.表面净电荷不变

C.表面净电荷增加

D.溶解度最小

20. 蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是()。 A.加尿素

B.透析法

C.加过甲酸

D.加重金属盐

21. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是()。 A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

22. SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质()。 A.在一定pH条件下所带净电荷的不同

B.分子大小不同

C.分子极性不同

D.溶解度不同

23. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是()。 A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。 B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。

C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。

E、以上都不对。

24. “分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变()。 A.一级

B.二级

C.超二级

D.三级

E.四级

25. 70%的酒精消毒是使细菌蛋白质()。 A.变性

B.变构

C.沉淀

D.电离 E.溶解

四、是非题

1. 氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。()

2. 因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。() 3. 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。() 4. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。() 5. 蛋白质在等电点时，静电荷为零，溶解度最小。()

6. 蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。()

7. 镰刀红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。() 8. 在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。()

9. 肌红蛋白和血红蛋白的亚基在一级结构上具明显的同源性，它们的构象和功能也很相似，因此这两种蛋白的氧结合曲线也是十分相似的。()

10. 蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。() 11. 蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。() 12. 构成天然蛋白质的氨基酸，其D-构型和L-型普遍存在。()

13. 构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。() 14. β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。() 15. 天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。()

16. 蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。() 17. 双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。()

18. 同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。()

19. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。()

20. 溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。()

21. 具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。() 22. 肽键上所有原子和它两端的Cα都位于同一刚性平面上。() 23. β转角是由四个连续的氨基酸残基构成的。()

五、问答题

1. 蛋白质有哪些重要功能?

2. 简述蛋白质的α-螺旋和β-折叠的结构要点。

3. 稳定蛋白质结构的化学键有哪些?它们分别在哪一级结构中起作用?

4. 试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响? 5. 试述蛋白质结构与功能的关系。(包括一级结构、高级结构与功能的关系)

6. 动物体内血红蛋白和肌红蛋白如何协同完成氧的运输与储存?以血红蛋白和肌红蛋白为例论述蛋白质空间结构与功能的关系。

7. 镰刀形细胞贫血病的分子病理学机制是什么?以此为例论述蛋白质一级结构与功能的关系。 8. 通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成：

凝胶层析确定分子质量：200kDa SDS-PAGE确定分子质量：100kDa 加巯基乙醇的SDS-PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。

9. 胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?

10. 已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α-螺旋形式存在，试计算此α-螺旋的长度和圈数。

第五篇：生物化学 单元练习 第二单元蛋白质结构与功能(习题及答案)

一 名词解释

1、两性离子

2、必需氨基酸

3、等电点

4、非蛋白质氨基酸

5、蛋白质的一级结构

6、蛋白质的二级结

7、蛋白质的三级结构

8、氢键

9、蛋白质的四级结构

10、盐析

11、盐溶

12、蛋白质的变性

13、蛋白质的复性

14、蛋白质的沉淀作用

15、电泳 二填空题

1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的()基和另一氨基酸的()基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为()，如测得 1 克 样品含氮量为 10mg, 则蛋白质含量为()%。 3.在 20 种氨基酸中，酸性氨基酸有()和()2 种，能形成二硫键的氨基酸是()。

4.蛋白质中的()、()和()3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在 280nm 处有最大吸收值。 5.精氨酸的pI 值为 10.76, 将其溶于 pH7 的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的()方向移动。

6.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是()和()。

7.球状蛋白质中有()侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有()侧链的氨基酸位于分子的内部。

8.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成()色化合物，而()与茚三酮反应生成黄色化合物。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有()和();维持二级结构靠()键;维持三级结构和四级结构靠()键，其中包括()、()、()和() 10.稳定蛋白质胶体的因素是()和()

11.GSH的中文名称是()，它的活性基团是()，它的生化功能是()。

12.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质()和()，因而在电场中移动的()和()不同，从而使蛋白质得到分离。

13.氨基酸处于等电状态时，主要是以()形式存在，此时它的溶解度最小。

14.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲()，乙()，丙()。

15.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以()离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以()离子形式存在。 16. 组成蛋白质的基本单位是()。 17. 透析的方法是利用了蛋白质()性质。 三选择题

1.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?()

A.亮氨酸B .缬氨酸C .赖氨酸D .蛋氨酸E .苏氨酸

2.蛋白质的组成成分中，在 280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：() A.酪氨酸的酚环B .半胱氨酸的硫原子C .肽键D .苯丙氨酸 3.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸?() A.丝氨酸B .脯氨酸C .亮氨酸D .组氨酸 4.下列哪一项不是蛋白质的性质之一?()

A.处于等电状态时溶解度最小B .加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D .有紫外吸收特性 5.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?() A.LeuBAlaC.GlyD.SerE.Val 6 .在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链?() A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C .紫外吸收法D .茚三酮法 7 .下列有关蛋白质的叙述中哪项是正确的?() A .蛋白质分子的净电荷为零时的 pH 值是它的等电点 B .大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

C .由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点 D .以上各项均不正确

8 .持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：() A .盐键B .疏水键C .氢键D .二硫键 9 .维持蛋白质三级结构稳定的因素是：()

A .肽键B .二硫键C .离子键D .氢键? ?E .次级键 10. 下列哪项与蛋白质的变性无关?()

A. 肽键断裂B .氢键被破坏C .离子键被破坏D .疏水键被破坏 11 .蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项?() A.多肽链中氨基酸的排列顺序B.次级键 C.链内及链间的二硫键D.温度及pH 12.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?()

A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应 13.氨基酸在等电点时具有的特点是：() A.不带正电荷B.不带负电荷C.A和B D.溶解度最大E.在电场中不泳动

14. 欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：() A.生物碱试剂沉淀B.重金属盐沉淀C.常温乙醇沉淀D.低温盐析E.加热 15.蛋白质变性时不应出现的变化是：()

A.蛋白质的溶解度降低B.失去原有的生理功能C.蛋白的天然构象破坏 D. 蛋白质分子中各种次级键被破坏E.蛋白质分子个别肽键被破坏 四 是非判断题

1 .氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。

2 .因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。 3 .所有的蛋白质都有酶活性。 4 .所有氨基酸都具有旋光性。

5 .构成蛋白质的 20 种氨基酸都是必需氨基酸。

6 .蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。

7 .一氨基一羧基氨基酸的 pI 为中性，因为 -COOH 和 -NH 2 的解离度相同。 8 .蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。 9 .蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。

10 .在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。 11 .所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。

12 .盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。 13 .蛋白质的空间结构就是它的三级结构。 14 .维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

15 .具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

16 .变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破 坏了外层的水膜所引起的。 五问答题

1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构? 2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系? 3.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变? 4.蛋白质有哪些重要功能 ? 5.试述蛋白质结构与功能的关系?

参考答案

一 名词解释(见课本)

二填空题

1 ?羧基、_氨基。 2_16__%，6.25____% 3_天冬氨酸_和_谷氨酸__半胱氨酸 4_色氨酸__酪氨酸_和苯丙氨酸 5负极。

6_α-螺旋和β-折叠_ 7_亲水_、疏水_ 8紫___，脯氨酸和羟脯氨酸

9肽键_和_二硫键;_氢_键;次级键_，_疏水键_、_氢键_、盐键和二硫键 10_带相同性质的电荷_和__分子表面形成水化膜_。 11谷胱甘肽_，_巯基__，抗氧化_。

12_所带电荷、分子大小__和___分子形状不同，_方向__和_速率， 13__两性离子___。

14甲_不动 ，乙__向正极移动_____，丙_向负极移动;____ 15两性离子____ __负___。 16_氨基酸___。 17.__高分子___。 三选择题

1、(A) 2 ( A )3 ( B ) 4? ( C ) 5? ( C ) 6( B ) 7 ( A ) 8 ( C) 9 ( E )10 ( A ) 11 ( A )12( B )13 ( E ) 14. ( D )15( E ) 四 是非判断题

1(错)2(对).3(错).4(错).5(错)。 6(对)7(错)8 (错).9(对)10(对). 11(错)12(对)13(错).14(错)15(错)16(错)

五、问答题 (见课本)