糖蛋白的结构与功能

糖蛋白的结构与功能（通用8篇）

篇1：糖蛋白的结构与功能

第18卷第2期2001年4月

生物学杂志

JOURNALOFBIOLOGY

V01.18No.2

Apr，2001

激活物活性低于Ⅱ型组织纤溶酶原激活物活性的区别，在于前者多一个Asnl84糖链和488位N一糖链结构的不同。③有些糖蛋白酶，切除糖链或去除糖基化位点后并不影响其活性，如辜丸透明质酸酶、肝脂酶等。2.3凝集素

凝集素是自然界广泛存在的一大类非免疫来源的、无酶活性的、多价的糖类结合蛋白，能使细胞发生凝集。

1)动物凝集素大致可分为C、S、P和正五角蛋白类四个类型。C类凝集素多为膜的整合成分，主要与体内细胞与细胞、细胞与分子问的识别、粘合有关。这类凝集素不仅在体液免疫中起作用，而且在细胞免疫中也很重要，它还参与天然杀伤细胞的激活。S类凝集素需疏基维持其活性，可识别并结合乳糖单位的二糖结构。此外。动物凝集素还和肿瘤转移有关。

2)植物凝集素也称外源凝集素，能与寡糖特异性结合。有些植物凝集素能凝集细胞，在凝集细胞时，显示血型特性。许多植物凝集素可作为有丝分裂原，在免疫学中广泛用于研究淋巴细胞转化。

单糖、肌醇磷脂、乙醇胺组成。它在内质网合成后与蛋白结合。GPI―Pr参与蛋白转运、信息传递、神经细胞活化等。在信息传递过程中，细胞外信息通过GPI―Pr传递

到跨膜蛋白――小窝蛋白，小窝蛋白一面接触GPI―Pr，

另一面又接触G蛋白或酪氨酸激酶，这样把信息传递到胞内。引起生理反应。

参考文献：

[1]潘华珍，等.细胞表面工程与糖肌醇磷脂结合蛋白[J].生命

科学，1999，11(增)：11―12.

[2]上海第一医学院，等.医用生物化学[M].北京：人民卫生出

版社.1987.1252―1277.[3]沈同，等.生物化学[M].第二版，北京：高等教育出版社

.1991。39―40.[4]陶慰孙，等.蛋白质分子基础[M].第二版，北京：高等教育出

版社.1995.394―399.[5]汪玉松，等.现代动物生物化学[M].北京：中国农业科技出

版社.1999.82―91.[6]毛建平，孙志贤.人红细胞膜血型糖蛋白的研究进展[J]

.1994，21(6)：504--508.

[7]徐世清，甲斐英则，徐俊良，等.盐酸处理蚕卵酯酶A4的活性

变化及其与滞育性的关系[J].蚕业科学，1998，24(2)：95―

99.

2.4生物钟蛋白――蚕卵酯酶A4(EaseA4)

桑蚕卵中的.EaseA4是一种糖蛋白，它由155个氨基酸残基构成，其中在61位半胱氨酸残基和150位半胱氨酸残基之间存在一对二硫键，使蛋白酶具有耐高温特性，从而利用85℃的高温可以很简单地与其它蛋白质分离。其22位氨基酸残基为Asn，它形成Asn―X―Thr这样一个糖基化场所，并有糖基结合在该部位，糖基的分子量约为740Da。从滞育性家蚕卵内纯化的EaseA4，不具有酶活性，但在5℃冷藏一定时间后，酶活性会突然出现，然后又迅速消失，其所需的5℃冷藏时间，与纯化酶蛋白前蚕卵所经历的25℃保护时间，即蚕卵的滞育程度密切相关，而且这种关联性在invivo已被证实存在，并且EaseA4酶活性出现后，蚕卵随即开始活化，这种功能颇似滞育生物钟。现在已经清楚，EaseA4的ATPase活性

[8]徐世清，甲斐英则，徐俊良，等.外盐酸处理对酯酶A4的ATP

酶活性的影响[J].中国蚕业，1998，(4)：13―16.

[9]徐世清，甲斐英则，徐俊良，等.家蚕多肽抑制因子对酯酶A4

的ATP酶活性影响[J].蚕业科学，1999，(1)：16―21.

[10]LUBERTSTRYER.生物化学[M].康有祺，等译.北京：北

京大学出版社.1990，142―157.[11]Kai，H.eta1.，A

cold;Relation

tO

of∞teraSeA4by

theterminationofembryonicdiapauseinthe

time―intervalactivation

silkworm，Bombyx

[12]Kai，H.et

sect

moll.InsetBiochem.1987，17，367―372.

interval

a1.，Time

measuringenzymeforresumption

ofembryonicdevelopmentinthesilkworm，Bom扫ysmori.J.In-

Physical，1995，41，905―910.

a1.，Presence

中心就在糖基所在部位。滞育卵中存在的一种EaseA4

活性调节多肽PIN(从S到N的38个氨基酸残基组成)，就结合在该部位。当5℃冷藏一定时间后或经盐酸等处理之后，PIN从其结合部位脱落，EaseA4即出现活

性。

[13]Kai，H.，et

tinctof

ofPINfactor(S)responsibleforthe

Time――intervalactivationofesteraseA4inthediapauseduration

Bombyz?no“.J.5：e―c.scl.Jpn.1996，65，31―38.

[14]Isobe，M.，eta1.，AminoacidsequenceofPINpeptidesconduct―

ingTIME(Time―Interval―Measuring―Esterase)activationfor

resumptionofembryomicdevelopmentinthesilkworm，Bombyx

2.5糖肌醇磷脂结合蛋白(GPI―Pr)

这是一种膜蛋白，含有糖及脂，通过脂肪酸插入脂双层分子外层，蛋白部分在膜外。糖肌醇磷脂(GPI)是由

，加r1.Biooganic&Medicinal

2851―2854.

Chemistry

Letters，1995，5(23)，

HAN

TheconstructionandfunctionofGlycoprotein

Yi―fei，XUShi―qing，ZHUJian，SHENWei―de，ZHENGBi―ping

215151，China)

(TheSilkBiologicalTechnologyLaboratory，ShuZhouUniversity，Jiangshu

Abstract：Glycoproteinisakindofimportantphysiologicalactivesubstancethatisformedfromthecolvalencemodifi―cationcoffnectionofoligoseandpolypeptidechain.itexistsgenerallyineellmemberance，intercellularsubstance、bloodplas―maandinucilage.TheGolycosideofGlycoproteinplays

hydrolysisofproteinase，andpreventingantibody

inendoplasmicreticulum，andSOon.Itstillhasonoffandmodulatingfunction，hormonefunctionandintracellul'arrotationfunction.Itcanprotectandpromotetheabsorptionofsubstancesandparticipatebloodcoagulationandtherecognitionof

cells，and

SO

importantrollinmaintainingthestabilityofprotein，resisting

fromrecogniaingandparticipatingthefoldingpromotionofpeptidebond

an

on.Itisalsoimportantinsuchvitalphenomennas

SO

on.

as

thecontrolofproliferation，fertilizationgenesis，differenti―

ationandimmunityand

Keywork：Glycoprotein;construction;function.

篇2：糖蛋白的结构与功能

韩益飞， 徐世清， 朱江， 沈卫德， 郑必平苏州大学蚕丝生物技术实验室,苏州市,215151生物学杂志

JOURNAL OF BIOLOGY,18(2)14次

参考文献(14条)

1.潘华珍 细胞表面工程与糖肌醇磷脂结合蛋白 (z1)2.上海第一医学院 医用生物化学 19873.沈同 生物化学 19914.陶慰孙 蛋白质分子基础 19955.汪玉松 现代动物生物化学 1999

6.毛建平;孙志贤 人红细胞膜血型糖蛋白的研究进展 1994(06)

7.徐世清;甲斐英则;徐俊良 盐酸处理蚕卵酯酶A4的活性变化及其与滞育性的关系 (02)8.徐世清;甲斐英则;徐俊良 外盐酸处理对酯酶A4的ATP酶活性的影响 1998(04)

9.徐世清;甲斐英则;徐俊良 家蚕多肽抑制因子对酯酶A4的ATP酶活性影响[期刊论文]-蚕业科学 1999(01)10.LUBERT STRYER 生物化学 1990

11.Kai,H A time - interval activation of esterase A4 by cold,Relation to the termination ofembryonic diapause in the silkworm 1987

12.Kai,H Time interval measuring enzyme for resumption of embryonic development in thesilkworm,Bombys mori[外文期刊] 1995糖蛋白的结构与功能(10)

13.Kai,H Presence of PIN factor(s) responsible for the Time- interval activation of esterase A4 inthe diapause duration tiner of Bombyx mori

14.Isobe,M Amino acid sequence of PIN peptides conducting TIME(Time- Interval- Measuring-Esterase)activation for resumption of embryomic development in the silkworm,Bombyx mori 1995(23)

本文读者也读过(3条)

1. 马盛群 糖生物学与糖蛋白研究进展[期刊论文]-南京农专学报2001,17(1)2. 秦宏伟 糖的生物学效应的研究进展[期刊论文]-济宁师专学报2001,22(6)

3. 朱科学.周惠明.郭晓娜 植物来源糖蛋白的结构与功能[期刊论文]-食品与发酵工业,28(12)

引证文献(14条)

1.刘慧慧.李太武.苏秀榕 12种经济贝类性腺组织糖蛋白的研究[期刊论文]-水产科学 (6)

2.尧永华.魏婷.李亚辉.张健 靶向糖基转移酶shRNA对前列腺癌细胞增殖能力的影响[期刊论文]-南方医科大学学报 (6)

3.赵梅.于春娣.丁霄霖 甘薯水溶性糖蛋白的分离纯化及结构初探[期刊论文]-食品与生物技术学报 2009(1)4.詹玲.潘思轶 大豆糖蛋白的分离纯化及结构分析[期刊论文]-食品科学 (12)5.仲娜.郝林华.王小如 糖蛋白药物的研究进展[期刊论文]-中国新药杂志 (12)

6.刘慧慧.李太武.苏秀榕 糖蛋白及其在动物精卵识别中的作用[期刊论文]-海洋科学 (1)

7.段玉峰.李淼.王应强.刘爱青.丁红军.李尔春 丹参糖蛋白提取物抗氧化实验研究[期刊论文]-食品工业科技2009(1)

8.段玉峰.李淼.王应强.刘爱青.丁红军.李尔春 丹参糖蛋白提取物免疫活性研究[期刊论文]-中成药 (8)9.黄来珍.钟敏.胡雪琼.梁灿.吴红棉 不同方式提取的近江牡蛎糖蛋白的体外抗氧化活性[期刊论文]-广东海洋大学学报 (3)

10.聂丽珍.夏延斌 甘薯糖蛋白提纯及生理活性研究进展[期刊论文]-粮食加工 2009(3)

11.沈文.王金富.龚一峰 功能性寡糖的生物学活性与制备分析[期刊论文]-内蒙古农业科技 2006(3)12.狄维.王林.王升启 寡糖及其衍生物的生物活性研究进展[期刊论文]-中国药物化学杂志 2002(4)13.李金忠 山药糖蛋白的超声辅助提取及免疫调节功能研究[学位论文]硕士 2005

14.王洁 多酚-蛋白质相互作用的影响因素及其功能特性研究进展[期刊论文]-河南工业大学学报(自然科学版)(3)

篇3：钙网蛋白的结构、功能与进化

关键词：钙网蛋白,生物学功能,细胞凋亡,进化

钙网蛋白 (Calr eticulin, CRT) 是由oswald和maclennan 1974年第一次分离得到, 1989年smith和koch、fliegel等人分别通过分子克隆方法得到CRT的cDNA序列。自此, CRT在很多实验室得到广泛研究。迄今为止, 在脊椎动物、无脊椎动物和高等植物中均分离得到CRT的cDNA序列。而在酵母菌和原核生物中目前认为不存在CRT基因。

1 CRT的组成和结构

CRT是非肌肉细胞内质网中的主要钙结合蛋白, 由单基因编码, 含有一个氨基末端信号肽序列和一个羧基末端内质网滞留信号序列 (KDEL) 。这些特殊的氨基酸序列能够确保CRT进入和滞留在内质网中。序列预测表明, CRT有一个或多个非保守的N-连接型糖基化位点, N-末端功能域有三个保守的半胱氨酸残基位点, 其中的两个半胱氨酸残基形成二硫键 (C120-C146) , 这对CRT氨基末端区域的正确折叠可能很重要。

CRT有三个结构功能域, N-功能域、P-功能域和C-功能域 (图1) 。CRT的N-末端区域是一个高度折叠的球状结构, 包含8个反向平行的β束连接着蛋白形成的环形结构, 氨基酸序列非常保守, 有4个组氨酸残基, 能结合锌离子Zn2+。P-功能域有一个富含脯氨酸的序列, 由两个三次重复的氨基酸序列PXXIXDPDAXKPEDWDE和GXWXPPXIXNPXYX组成, 这两个重复序列对CRT凝集素样分子伴侣的功能至关重要。P-功能域对于Ca2+有高的亲和力。C-末端区域是高度酸性的, 末端有内质网滞留序列KDEL。在CRT的C-功能域每摩尔CRT可以结合超过25mol Ca2+, Ca2+与C-功能域的结合在控制CRT与PDI、ERp57和可能的其它分子伴侣相互作用方面发挥调控作用。

图1中小圆圈代表重复序列A (PxxIxDPDAxKPEDWDE) , 小方块代表重复序列B (GxWxPPxIxNPxYx) , KDEL为内质网滞留信号[1]。

2 CRT的生物学功能和细胞凋亡

CRT在内质网、细胞核、细胞质和细胞外有广泛的功能。其中, Ca2+的稳态和分子伴侣是CRT在内质网中最重要的两个功能, 细胞粘附和基因表达调控似乎是CRT在内质网以外的最重要的功能。CRT还有许多其它的功能, 包括整合素调节、类固醇激素受体结合蛋白及自身免疫缺陷疾病等。作为分子伴侣, CRT可促进蛋白正确折叠和装配, 招募其他折叠酶增加中间物正确折叠的比率。当内质网腔Ca2+浓度连续地变化时, CRT能够维持Ca2+稳态。CRT可利用它的分子伴侣和凝集素样功能调控Ca2+流动穿过内质网膜[2]。CRT与其他伴侣和未成熟多糖的相互作用依赖于Ca2+的存在。CRT参与调节细胞粘附、整合素依赖的Ca2+信号、类固醇敏感基因表达和T淋巴细胞活化, 无论在体内还是体外实验都已被证明。在CRT的研究领域一个主要的争论是关于内质网外CRT依赖的调节功能的机制。CRT参与调节细胞黏附作用可能与调节钙粘连素基因表达、纽带蛋白、改变酪氨酸激酶和蛋白磷酸酶活性有关[3]。

近来研究表明, CRT在机体对凋亡细胞的识别和清除中发挥重要作用。细胞经历凋亡会使细胞质膜结构发生改变, 在预凋亡的刺激下, CRT会暴露于细胞表面, 作为一个免疫原性细胞死亡 (ICD) 信号, 与二硫化物异构酶ERp57共同扮演了“吃我”的信号[4], 诱导吞噬细胞识别和清除凋亡细胞。

3 CRT的进化

CRT在脊椎动物、无脊椎动物和高等植物中广泛存在, 关于CRT分子结构及相关生理和病理作用已有很多的研究, 但是关于进化的报道较少。Kales等进化树分析显示, 硬骨鱼CRT序列高度聚集在一起, 哺乳动物和植物CRT分别独立聚集为一枝。?ilerová等报道发现蚯蚓CRT与已知序列的无脊椎动物CRT具有很高的同源性 (65%~75%) 。

我们选取了在进化地位上有代表性的物种的CRT序列, 包括人、猴、鼠、鸡、爪蟾、河豚、斑马鱼、文昌鱼、海鞘、海胆和线虫, 分析了CRT在无脊椎动物和脊椎动物中的进化情况。CRT基因结构比较显示, 从无脊椎动物到原索动物, 编码外显子出现了不同程度的合并和拆分现象。线虫有3个编码外显子, 2个内含子, 海胆有8个编码外显子, 7个内含子, 两者同源性为67.2%。海胆与被囊动物海鞘均有8个外显子, 7个内含子, 同源性为64.2%, 内含子的插入位置和内含子类型有很大不同。海胆缺失了对应于高等动物中4号外显子位置的编码外显子, 内含子长度大量增加, 8号外显子长度明显增加, 内含子类型发生变化, 内含子的插入位置与高等动物有较大差别。海胆5号和6号外显子与高等动物的相应外显子对应, 但在海鞘中合并为一个外显子, 作为尾索动物的海鞘基因结构与高等物种有较大的差别, 突出了海鞘在进化中的特殊地位。从文昌鱼开始, CRT在物种中的进化已经变得很保守, 与高等动物一样都有9个编码外显子, 8个内含子。综上所述, 从整个基因结构看, 无脊椎动物及尾索动物的基因结构不稳定;而头索动物文昌鱼和脊椎动物的基因结构则相对稳定, 从无脊椎动物到脊椎动物, 基因有变长的趋势, 内含子数目增加, 基因结构变得复杂, 符合生物进化一般规律。

多序列比对表明不同物种的CRT编码序列N端都具有信号肽, 有两个典型的的钙结合蛋白家族特征序列KHEQKIDCGGGY和IMFGPDICG, P-功能域有两个三倍重复序列以及C末端的内质网滞留信号序列KDEL (R/HDEL) 。另外, 不同物种CRT序列同源性均大于60%, 小于等于98.3%, 显著地表明了CRT进化的高度保守性。

4 结语

CRT是内质网中主要的钙结合蛋白存在于高等生物除红细胞之外的所有细胞中, 具有分子伴侣、调节Ca2+的稳态、细胞粘附和基因表达调控等多种生物学功能, 另外, 对凋亡细胞的识别和清除起着关键性的作用, 具有高度的进化保守性。

迄今为止, 有关CRT的分子结构及相关生理和病理功能有大量的研究, CRT的过量表达或者缺失与一系列的病理条件相关联, 如恶性肿瘤的演化和进展。研究表明, CRT过表达在许多癌症中是一个促癌事件, 但作用机制仍不明确, 将来应该集中解释恶化前和侵入前CRT的影响以及确定可能的相关联的基因和信号途径的机制[5]。鉴于CRT在多种细胞过程和信号途径的复杂作用, CRT很可能成为肿瘤治疗的新的靶点。

参考文献

[1]吴红艳, 王艳林.钙网蛋白与肿瘤免疫[J].生命科学, 2011 (23) :1009-13.

[2]John LM, Lechleiter JD, Camacho P.Differential modulation of SERCA2isoforms by calreticulin.The Journalof cell biology, 1998 (142) :963-73.

[3]Fadel MP, Szewczenko-PawlikowskiM, Leclerc P, Dziak E, Symonds JM, Blaschuk O, et al.Calreticulin affectsbeta-catenin-associated pathways.TheJournal of biological chemistry, 2001 (276) :27083-9.

[4]Panaretakis T, Joza N, Modjtahedi N, Tesniere A, Vitale I, Durchschlag M, et al.The co-translocation of ERp57and calreticulin determines the immu-nogenicity of cell death.Cell death anddifferentiation, 2008 (15) :1499-509.

篇4：蛋白质结构与功能的关系

关键词：蛋白质；结构；功能

蛋白质是一切生命的物质基础，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。蛋白质的生物活性不仅取决于蛋白质分子的一级结构，而且作为在生命活动中起重要作用的生物大分子，其在生物体内的各种功能都由其空间结构决定。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病。对于蛋白质空间结构的研究不仅有利于认识蛋白质的功能，也有利于认识蛋白质的生物功能以及蛋白质与蛋白质之间的相互作用。

1 蛋白质的结构

蛋白质是一类非常重要的生物大分子，在人类以及各种生物体重占有特殊地位。它是细胞组织成分中含量最丰富，功能最多的高分子物质。它们是构成生命的基本要素之一，在生命体的生命活动中起着关键性的作用[1]。任何一个生物细胞都蕴含着多种蛋白质，它们的结构各不相同，各有其特殊的功能，其多样性的功能由其千差万别的结构所决定的。

1.1 蛋白质的一级机构 蛋白质是由一条或者几条具有确定氨基酸序列的多肽链构成的大分子。蛋白质一级结构即指蛋白质多肽链的氨基酸残基序列。一条肽链由L型氨基酸按照一定序列排列，相邻氨基酸之间通过缩合脱去一分子水而形成肽键，肽键由羰基碳和酰胺氮连接而成。

每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构，这就是荣获诺贝尔奖的著名的Anfinsen 原理。

1.2 蛋白质的二级机构 蛋白质的二级结构主要分为α螺旋，β折叠和无规卷曲。

1.3 蛋白质的三级机构 蛋白质的三级结构也多指球状蛋白的三级结构，即在蛋白质二级结构的基础上，在多种非共价键的作用下构成的蛋白质三维空间的结构。

1.4 蛋白质的四级机构 四级结构是蛋白质最高级的结构，四级结构增加了蛋白质的稳定性，提高了遗传经济性和效率，亚基间的协同性和别构效应对蛋白质在发挥蛋白质功能方面起着巨大作用。

2 蛋白质的功能

蛋白质是生命活动的最终执行者，蛋白质功能的认识可用于了解蛋白质在生物过程中所起到得作用，从而有助于人们理解复杂的生命现象。

2.1 蛋白质的结合功能 蛋白质可以结合到其他分子上或者蛋白质上。特异性地识别其他分子是蛋白质功能的关键，这主要得益于蛋白质结构和表面化学性质的多样性。结合的分子（配体）可大可小，小的如与肌红蛋白血红素基团协同结合的氧分子，大的如结合在TA—TA 结合蛋白上被弯曲的特定DNA 顺序（TA—TA box）。

2.2 蛋白质的催化功能 基本上活细胞中的每个化学反应都是被催化的，大多数的催化剂是酶蛋白。酶的许多结构特性都为催化作出了贡献。

2.3 蛋白质作为分子开关的功能 蛋白质是柔性分子，其构象可以随着pH值的变化或结合配体而改变。这种变化可以作为控制细胞变化的分子开关。

2.4 蛋白质的结构功能 蛋白质可以作为活体中一些主要结构的元件。这种功能来自于蛋白质亚基自身之间，以及与其他蛋白质、碳水化合物等特异性结合，使得像肌动蛋白丝这样的复杂系统也可以自发组装。

3 蛋白质的结构与功能的关系

3.1 蛋白质结构与催化功能的关系 催化同一类化学反应的酶往往具有相似的特征结构，如丝氨酸蛋白酶是一类庞大的酶系，在这类酶中活性位点丝氨酸残基的侧链羟基攻击将要被水解的酰胺键的碳原子、组氨酸残基和天冬氨酸残基协助这一水解过程的进行，并与丝氨酸一起形成一个催化三连体。

3.2 蛋白质超家族与结构预测 超家族被定义为具有相似三维结构和相关但不一定相同的生物化学功能的同源蛋白质。把一个蛋白质归属到某个特定超家族是由于结构和功能上的关系。每个超家族中又有家族，它们的功能更加紧密，序列一致性更加显著（>50%）。

4 结论

蛋白质的生物功能很大程度上取决于蛋白质的三维结构性质。具有相同结构和特征的蛋白质往往具有相似的功能，行使同一功能的蛋白质常常在结构上具有许多共同点，如具有相同的活性位点、相似的氨基酸组成或类似的构象。蛋白质序列有30%相似的蛋白质总体上的反应类型是相似的，序列一致性在40%以上的生物化学功能上很少有差异。在生物进化中，两物种的亲缘关系越近，其蛋白质序列越相以，反之则氨基酸的替换增多，序列的差异增大。 因此，蛋白质的氨基酸序列为进化的演变提供了进化过程近似的时间尺度。

篇5：1蛋白质的结构与功能习题

一、名词解释

蛋白质的结构与功能

1、氨基酸的等电点

2、肽键

3、肽单位

4、蛋白质一级结构

5、蛋白质二级结构

6、α-螺旋

7、β-折叠

8、超二级结构（模体）

9、结构域

10、蛋白质变性

11、蛋白质复性

12、蛋白质三级结构

13、蛋白质四级结构

14、别构效应

二、填空题

1． 组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2． 氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

3． 组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是______________，含硫的氨基酸有______________和______________。

4． 蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带______________电荷，在碱性溶液中带______________电荷。当蛋白质处在某一pH溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为______________，该溶液的pH称为蛋白质的______________。

5． 蛋白质二级结构的形式主要有______________、______________、______________和______________。6． 蛋白质中的______________、______________和______________3种氨基酸具有______________特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

7． α-螺旋结构是由同一肽链的______________和______________间的______________键维持的，螺距为______________，每圈螺旋含______________个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为______________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于______________手螺旋。

8． 球状蛋白质中有______________侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有______________侧链的氨基酸残基位于分子的内部。

9． 维持蛋白质的一级结构的化学键有______________和______________；维持二级结构靠______________；维持三级结构和四级结构靠______________键，其中包括______________、______________、______________和______________。

+10． 谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19，pK（＝9.67，pK（＝4.25，谷氨酸的等电点为______________。2α-NH3）RR）11． 一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有______________圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为______________。

12． 可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是______________。

13． 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现______________效应，是通过Hb的______________实现的。14． 组成蛋白质的氨基酸中侧链pK接近中性的氨基酸是______________。无游离（自由）氨基的氨基酸是______________。

15． 在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___________与另一个氨基酸α碳原子上的___________脱去一分子水形成的键叫___________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

16． 丝氨酸侧链特征基团是____________；半胱氨酸的侧链基团是____________；组氨酸的侧链基团是____________。

17． 蛋白质颗粒表面的____________和____________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。18． 氨基酸的结构通式为___________________。

19． 在生理pH条件下，蛋白质分子中，____________和____________氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而____________和____________氨基酸残基侧链完全荷正电，而____________的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）

20． 两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为__________。21． 用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH条件下，不同蛋白质的____________、____________和____________不同，因而在电场中移动的____________和____________不同，从而使蛋白质得到分离。

三、1． 单项选择题

在生理pH7的条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？（）A.丙氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸 D.甲硫氨酸

2． 下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？（）A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸

3． 蛋白质分子在280nm处有吸收峰，它主要是由哪种氨基酸引起都？（）A.谷氨酸 B.色氨酸 C.苯丙氨酸 D.组氨酸

4． 天然蛋白质中含有的氨基酸的结构（）。A.全部是L-型 B.全部是D-型

C.部分是L-型，部分是D-型 D.除甘氨酸外都是L-型

5． 天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。A.半胱氨酸 B.瓜氨酸 C.丝氨酸 D.甲硫氨酸

6． 蛋白质都变性伴随由结构上的变化是（）。A.肽链的断裂

B.氨基酸残基的化学修饰 C.一些侧链基团的暴露 D.氨基酸排列顺序的改变

7． 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（）。A.三级结构 B.缔合现象 C.四级结构 D.别构现象

8． 每分子血红蛋白可结合氧的分子数是多少？（）A.1 B.2 C.3 D.4 9． 蛋白质典型的α-螺旋为下列哪一种类型？（）A.2.610 B.310 C.3.613 D.4.416

10． 下列关于蛋白质结构叙述不正确的是（）。A.三级结构具有空间构象

B.各种蛋白质均具有一、二、三和四级结构 C.无规卷曲是在一级结构基础上形成的 D.α-螺旋属于二级结构

11． 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。A.天然蛋白质分子均有这种结构

B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面

12． 具有四级结构的蛋白质特征是（）。A.分子中必定含有辅基 B.含有两条或两条以上的多肽链 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖共价键维系蛋白质分子的稳定

13． 下列关于肌红蛋白的叙述，哪一个是错误的？（）A.肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的 B.肌红蛋白含有高比例的α-螺旋 C.血红素位于两个His残基之间

D.大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水

14． 血红蛋白的氧结合曲线形状是（）。A.双曲线 B.抛物线 C.S形曲线 D.直线

15． 关于二级结构叙述哪一项不正确（）。

A.右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定； B.一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；

C.多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；

D.β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

16． 形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（）。

A.不断绕动状态

B.可以相对自由旋转

C.同一平面

D.随不同外界环境而变化的状态

17． 血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）。A.氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）

B.第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C.这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 18． 蛋白质变性是由于（）。A.一级结构改变

B.空间构象破坏

C.辅基脱落

D.蛋白质水解

19． 当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）。A.稳定性增加

B.表面净电荷不变

C.表面净电荷增加

D.溶解度最小

20． 蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）。A.加尿素

B.透析法

C.加过甲酸

D.加重金属盐

21． 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

22． SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（）。A.在一定pH条件下所带净电荷的不同

B.分子大小不同

C.分子极性不同

D.溶解度不同

23． 蛋白质一级结构与功能关系的特点是（）。A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。

C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。

E、以上都不对。

24． “分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变（）。A.一级

B.二级

C.超二级

D.三级

E.四级

25． 70%的酒精消毒是使细菌蛋白质（）。A.变性

B.变构

C.沉淀

D.电离 E.溶解

四、是非题

1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。（）

2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。（）3.蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。（）4.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。（）5.蛋白质在等电点时，静电荷为零，溶解度最小。（）

6.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。（）

7.镰刀红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。（）8.在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（）

9.肌红蛋白和血红蛋白的亚基在一级结构上具明显的同源性，它们的构象和功能也很相似，因此这两种蛋白的氧结合曲线也是十分相似的。（）

10.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。（）11.蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。（）12.构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）

13.构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。（）14.β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）15.天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（）

16.蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。（）17.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（）

18.同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）

19.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。（）

20.溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。（）

21.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）22.肽键上所有原子和它两端的Cα都位于同一刚性平面上。（）23.β转角是由四个连续的氨基酸残基构成的。（）

五、问答题

1.蛋白质有哪些重要功能？

2.简述蛋白质的α-螺旋和β-折叠的结构要点。

3.稳定蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？

4.试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 5.试述蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构、高级结构与功能的关系）

6.动物体内血红蛋白和肌红蛋白如何协同完成氧的运输与储存？以血红蛋白和肌红蛋白为例论述蛋白质空间结构与功能的关系。

7.镰刀形细胞贫血病的分子病理学机制是什么？以此为例论述蛋白质一级结构与功能的关系。8.通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成：

凝胶层析确定分子质量：200kDa SDS－PAGE确定分子质量：100kDa 加巯基乙醇的SDS－PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。

9.胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？

篇6：糖蛋白的结构与功能

苏云金芽胞杆菌(Bacillus thuringiensis)杀虫晶体蛋白的毒性肽由三个典型的结构域组成.结构域Ⅰ位于肽链的N 端,为一组由6～7个两亲的`α螺旋围绕着一个疏水的α螺旋形成的α螺旋束,参与了细胞膜的穿孔;结构域Ⅱ位于肽链的中间,为三组以“希腊钥匙”(Greek key)拓扑结构连接在一起的反平行的β折叠片层,其顶端的突环参与了毒素与受体蛋白的结合;位于C端的结构域Ⅲ是由两组反平行的β折叠片层组成的夹心结构,以β果酱卷(jelly roll)拓扑结构排列 ,可能能够防止蛋白酶对毒素分子的过度降解.

作 者：邵宗泽 刘子铎 喻子牛 SHAO Zong-Ze LIU Zi-Duo YU Zi-Niu  作者单位：邵宗泽,SHAO Zong-Ze(华中农业大学微生物科学技术系,农业部农业微生物重点开放实验室,武汉,430070;山东农业大学生命科学院,泰安,271018)

刘子铎,喻子牛,LIU Zi-Duo,YU Zi-Niu(华中农业大学微生物科学技术系,农业部农业微生物重点开放实验室,武汉,430070)

刊 名：生物化学与生物物理进展  ISTIC SCI PKU英文刊名：PROGRESS IN BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS 年，卷(期)：2000 27(5) 分类号：Q71 关键词：苏云金芽胞杆菌   杀虫晶体蛋白   结构域  

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篇7：糖蛋白的结构与功能

含有补体控制蛋白结构域的蛋白质的结构和功能

补体控制蛋白(CCP)结构域分布广泛,含有CCP结构域的蛋白质在补体调节、机体排异和抵御微生物侵袭,甚至肿瘤发生发展等方面具有重要的功能.现在发现的含CCP结构域的蛋白质大约有100多种.我们综述了CCP结构域的基本特征,简要介绍了有代表性的含CCP结构域的.蛋白质的功能.

作 者：冯帆 韩聚强 叶棋浓 FENG Fan HAN Ju-Qiang YE Qi-Nong 作者单位：军事医学科学院,生物工程研究所,北京,100850刊 名：生物技术通讯 ISTIC英文刊名：LETTERS IN BIOTECHNOLOGY年，卷(期)：201021(2)分类号：Q25 R392.1关键词：补体控制蛋白结构域 补体 结构 功能

篇8：糖蛋白的结构与功能

大豆蛋白来源丰富,具有优越的营养特性、加工特性以及经济性,一直作为制造加工食品如豆腐、豆乳、味精、酱油等的原料,此外大豆蛋白还添加到奶粉、面包和火腿等食品中。大豆蛋白作为主要的植物蛋白资源之一,富含人体所必需的氨基酸,且不含胆固醇,具有很高的营养价值。但是在工业应用中却有较大的局限性,因大豆蛋白遇热、有机溶剂等不稳定并易分解。且大豆是重要的食物过敏原之一。所以,为了拓宽大豆蛋白在食品行业中的应用,就必须修饰蛋白质使其达到一种稳定的状态。目前,国际上有许多学者对各种蛋白质与糖基化合物经过美拉德等化学反应合成的新的糖蛋白进行了研究,结果表明,新合成的糖蛋白在乳化性、溶解性、热稳定性、抗菌性、抗氧化性等功能特性方面都有不同程度的提高,此外,糖基化修饰能降低或消除大豆蛋白过敏原。因此,利用糖基化反应可拓展大豆蛋白在食品工业中的应用。

1 糖基化反应机理

糖基化反应是将碳水化合物以共价键与蛋白质分子上的α或ε氨基相连接而形成糖基化蛋白的化学反应。

蛋白与多糖经过美拉德(Maillard)反应得到共价复合物的过程如图1所示。第(1)步显示早期美拉德反应,即糖分子与赖氨酸或羟赖氨酸的ε-氨基形成可逆的醛亚胺(Aldimine或Schiff碱);中期美拉德反应由(2)～(4)步表示,Schiff碱形成后,Schiff碱上电荷与双键的重排形成糖-蛋白质酮胺结合物(Ketoamine或Amadori型产物),此时得到的这种糖-蛋白产物为可逆性产物,均属于非酶糖基化中间产物。对于蛋白与多糖通过美拉德反应生成稳定的共价复合物来说,目的是要得到中期美拉德反应产物,所以在制备试验中无论是温度或者相对湿度条件的选择,都是比较温和的反应条件,既要能保证美拉德反应进行又要求适宜的反应程度。依照固相反应机理,一些介稳中间物或动力学控制的化合物往往只能在较低温度下存在,所以为了得到介稳态固相反应产物,就有必要降低固相反应温度,使其在比较温和的条件下发生美拉德反应,从而得到我们所期望的、具有优越功能性质的糖-蛋白复合物。

2 糖基化反应对大豆蛋白功能特性的影响

2.1 糖基化对大豆蛋白溶解性的影响

蛋白质作为功能性添加剂要求具有良好的溶解性。大豆蛋白在食品工业中未能得到充分利用的主要原因之一是它们在水相的溶解性较差。为此,研究人员采用了化学改性和酶法水解等途径来提高其溶解性,但化学法的不安全和酶法水解对产物乳化性能的影响都使其推广受到限制。多糖与蛋白质通过美拉德反应形成的共价复合物中由于多糖链的引入,多羟基的亲水特性可使得整个分子的溶解性能显著提高,另外蛋白和多糖通过次级力形成较弱的复合物,有利于蛋白的溶解。

苏志光等人研究发现糖基化蛋白在不同pH值下的溶解度,与对照大豆分离蛋白(SPI)相比,糖基化样品的溶解性,在等电点处变化不显著,但在酸性和碱性区域的溶解性好于未被糖基化的蛋白,多糖链引入使得蛋白的亲水基团数量增加所以整体溶解性提高,蛋白的溶解性得以改善,而且糖分子的还原末端与SPI的自由氨基进行反应,减少了SPI所带的正电荷,相对增加了SPI所带的负电荷,使其在等电点处溶解性增强。Achouri等人研究结果表明,通过钙沉淀提取的大豆球蛋白(11S)的糖基化,对比没有发生糖基化反应的大豆蛋白,样品溶解度的平均增幅为13.5%,在pH值5.0～7.0之间,溶解度增加更为显著。姜元荣等人认为影响蛋白聚糖溶解性的主要因素是蛋白质与多糖的比例。大豆蛋白-黄原胶复合物的溶解性质取决于两者的比例,大豆分离蛋白(pI=4.5,1%水分含量)与黄原胶(0.3%的水分)在pH值7,0.1mol/L的离子强度下以不同的比例混合(3:1～1:4),通过测定氮溶解指数(NS)来表征其溶解度,结果发现在3:1～1:2之间NS值有一个显著提高。当比例为1:2时NS值为84.6%,而在相同pH值和离子强度下大豆分离蛋白的NS值只有49.5%,但黄原胶比例的继续提高则不再有较高的NS值增加。

2.2 糖基化对大豆蛋白乳化性及乳化稳定性的影响

蛋白质由于其大的分子量,良好的亲水性与表面性质以及独特的三维结构,使其具有较高的乳化能力。但由于对热十分不稳定,使其作为表面活性剂的应用受到了一定的限制,不过蛋白质能通过糖基化反应提高其热稳定性,改善乳化能力。许多食品工作者也已努力用蛋白-糖共价复合物作为新的功能性乳化剂、起泡剂。大豆分离蛋白(SPI)与多种亲水胶体如κ-卡拉胶、瓜尔豆胶、赤槐豆胶、魔芋胶、甘露胶、阿拉伯胶的Maillard反应产物具有良好的乳化活性和热稳定性,既保留了蛋白质的表面活性,而且还具有多糖的亲水性能,因而可作为“绿色”乳化剂和稳定剂使用,具有广泛的应用前景。

刘燕等人研究发现经过糖基化反应的大豆蛋白的乳化活力有了较大提高,总的趋势是随着pH值的增加而提高,大豆蛋白的乳化稳定性也有不同程度的改善。这是由于多糖的添加可增加油/水乳化系统中水相的黏度,同时也会稍微降低油/水界面张力,从而增加了乳化液的乳化稳定性。赵剑飞研究了不同浓度下糖基化大豆分离蛋白乳化活性和乳化稳定性的变化,蛋白的乳化活性和乳化稳定性随着蛋白浓度的上升而增大。低浓度时,糖基化大豆分离蛋白的乳化活性与乳化稳定性随浓度增加而呈较大幅度的上升,当浓度上升到0.5%后趋于平缓。这是因为当蛋白浓度小于0.1%时,不能形成相对稳定的乳液;当蛋白浓度大于0.5%时,蛋白浓度已掩盖了蛋白质分子表面活性的差异。

2.3 糖基化对大豆蛋白凝胶特性的影响

凝胶性能是大豆分离蛋白重要的功能性质,在一些肠制品、鱼糜制品、仿生模拟食品中该性能表现更加突出。糖基化反应没有引入任何有毒有害的化学试剂,没有试剂残留、毒性的问题,不需要单独的分离和纯化,符合人们追求“绿色、环保”的消费理念。多糖共价改性技术可使大豆分离蛋白凝胶性能得到较大提高,极大改善和拓宽了该产品在食品、医药、化妆品领域的应用范围。

黄友如等人认为美拉德反应对大豆分离蛋白凝胶性能影响较为明显,反应机理是美拉德反应诱导了pH值变化,又由此影响了SPI凝胶的抗断强度和黏弹性。张华江等人研究发现疏水相互作用和分子间的二硫键是维持大豆蛋白凝胶结构的主要作用力。多糖与大豆分离蛋白发生共价交联反应时,多糖可以通过共价键结合到蛋白质分子上,增加了长链的疏水性基团的含量,增强了在形成凝胶时的疏水相互作用力,所以提高了大豆分离蛋白的凝胶性能。Gu等人研究发现大豆蛋白糖基化反应的程度影响了不同的凝胶特性,凝胶持水力的顺序为大豆蛋白-葡萄糖凝胶>大豆蛋白-乳糖凝胶>大豆蛋白-蔗糖凝胶>大豆蛋白凝胶,然而凝胶储存模量和硬度的排列顺序正好相反。

2.4 糖基化对大豆蛋白热稳定性的影响

在食品加工中,加热是一种很常用的处理方式,无论是烤面包还是为实现长保质期对汤类及果汁的杀菌都会用到热处理。食品中蛋白质的热稳定性决定了食品的加工条件,好的热稳定性可以提高蛋白质的加工使用范围。大豆蛋白在加热处理时会发生变性从而影响其溶解性,影响产品的品质,所以提高大豆蛋白的热稳定性也是应该解决的问题。在水溶液中,热作用会引起蛋白质分子展开而有聚沉现象发生,蛋白质与多糖的共价结合反应,抑制了同样条件下结构展开的蛋白质与蛋白质之间的相互作用,因此可以很好地改善它的热稳定性。经过淀粉或其衍生物改性后,大豆蛋白的热稳定性普遍提高,衍生化用的淀粉水解物的分子量的变化对热稳定性的影响相对溶解度来说要小一些。这可能源于两方面的原因:一方面,糖基分子在所有温度范围内都是亲水的,它的引入使得在所研究的温度范围内大豆蛋白的溶解性都有所增加;另一方面,糖基分子的引入,其立体结构等妨碍了蛋白质的不溶性的变性结构的形成,从而增加了大豆蛋白的热稳定性。有研究发现,7S球蛋白及其糖基化产物都具有抑制11S球蛋白热聚集的性质,并且7S球蛋白糖基化产物的抑制效果优于未糖基化的7S球蛋白。不论多糖分子量大小(67～150kDa),通过改变7S球蛋白的疏水性和空间位阻性,7S球蛋白的糖基化可作为抑制大豆蛋白热聚集的一种实用方法。对于我国丰富的大豆资源来说,这是一种很好的拓宽其应用范围的途径。

2.5 糖基化对大豆蛋白过敏性的影响

大豆中含有40%的蛋白质,大豆的种子蛋白包括2个主要片段,即11S和7S球蛋白,占总蛋白的70%～80%。给小鼠喂饲含大豆蛋白的饲料,所有的大豆球蛋白亚基均以低聚物的形式产生抗体反应,这表明大豆球蛋白有致敏性,且经加工处理后不被破坏。7S球蛋白片段主要由β-伴豆球蛋白组成,包括3个亚单位:α(～67kD)、α'(～71kD)和β(～50kD)。25%的大豆过敏患者的血清中发现了抗α-亚单位的抗体。口前,普遍认为大豆中的主要过敏蛋白是Gly m Bd 28k,Gly m Bd 30k(P34)和β-伴球蛋白的α亚基,其中Gly m Bd 30k能被65%的大豆过敏病人血清识别,是大豆中致敏性最强的蛋白。

通过蛋白质的糖基化修饰改善蛋白质抗原性和过敏原性的研究,报道较多的是利用聚乙二醇(PEG)修饰各类蛋白质类药物(酶,抗体,激素)等有特殊功能的蛋白质。研究表明部分蛋白质类药物经PEG修饰后,表现为溶解性和稳定性增加,过敏原性,抗原性减弱或消除。Babiker等人研究了美拉德反应和转谷酰氨酶处理对大豆蛋白致敏性的影响,通过60℃,79%的相对湿度处理3～14d后,酶联免疫吸附试验(ELISA)和交叉反应显示半乳甘露聚糖与大豆致敏蛋白发生了美拉德反应,此时脱敏效果比糜蛋白酶和转谷酰氨酶处理要好,致敏蛋白的致敏性不仅完全消失同时还提高了蛋白热稳定性、溶解性和乳化性。Van de Lagemaat等人研究发现用ELISA进行抗原性分析,将大豆蛋白的抗原性定为100%,在无糖条件下于95℃中加热5h后,大豆蛋白在液体系统中抗原性仅下降20%;而相同条件下大豆蛋白-低聚果糖或果糖的糖基化复合物的抗原性下降了90%。随着与糖结合比例增大,大豆蛋白-低聚果糖或果糖复合物的抗原性差异不大。

3 前景与展望

近几年,关于大豆蛋白的市场消费增幅很大,形成了“大豆蛋白”热,在饮料、冰制品、面制品、食品保鲜膜等方面,添加有大豆蛋白的产品正在推向市场。国内外大豆蛋白的市场发展空间远未饱和,在食品行业中的重要地位是不言而喻的,世界各国正在竭力开展研究和开发工作,并推广其应用,前景十分广阔。