复旦大学生物化学

第一篇：复旦大学生物化学

2018复旦大学医学院生物化学911试题回忆版

我自己复习的时候没有发现靠谱的真题来源途径，基本都是按照网上找的资料复习的，但是网上相关的资料也不多，所以当时便想着等考完试就把回忆版写出来，希望能帮助到有需要的人。以下仅是个人对试题的回忆内容，无法完全还原，并且每年出题方式和重点都可能发生变化，仅供参考。

选择题(英文出题，3*10) 下列哪种不是芳香族氨基酸

未进食24h后血液中什么含量升高 肌红蛋白和血红蛋白的异同 内含子的序列特性 转录产生lncRNA的酶 ......

名词解释(12*5) 糖异生

柠檬酸-丙酮酸循环 多胺

组成性基因表达 Klenow片段 基因敲除 单克隆抗体 胆素原 G蛋白

胚胎干细胞 增殖细胞核抗原

简答题(6*10) 何谓不可逆抑制，竞争性抑制和非竞争性抑制，研究抑制机制有什么实践意义? 饥饿状态和过饱状态下，糖代谢与脂代谢之间的联系? 何为受体，ERGF的激活与MERK级联通路的关系? 根据密度法载脂蛋白的分类及其分别的功能? 阐述6种RNA的功能?

基因表达调控有哪些水平?哪个水平的调节更为重要?

第二篇：2012中国农业大学考研生物化学

一、填空题 30分 每空一分

1.核酸变性后紫外吸收——————黏度—————

2.肌、血红蛋白共同点及各自功能 (好像是3个空)

3.嘧啶从头合成的嘧啶核苷酸前体——————

4.合成卟啉的前体物质是TCA中的——————

5.PPP产物除CO2外还有——————和——————

6.原核生物mRNA的5‘端————序列与16SrRNA3’端互补，起始密码子在核糖体的定位点——————

7.糖异生的关键酶——————

8.给了一段mRNA 要求写出其DNA编码链——————和模板链——————

9.乙酰辅酶A羧化酶的变构抑制剂——————

10.患者血清、组织中植烷酸浓度升高，——————代谢异常?

11.大肠杆菌DNA聚合酶I具有————、————和————活性，经特异蛋白酶切后得到的片段叫——————

12.紫外照射使DNA分子中同一条链相邻————形成——————

13.尿素循环中最后两个氮的来源——————，——————

14.原核生物蛋白质合成中的RF-1 RF-2 RF-3，识别UAA和UAG的是————，识别UAA和UGA的是——————。

二、选择题60分 每题一分 (时间紧 只抄了一半知识点^_^)

1.谷氨酸

2.用阳离子交换层析 洗脱Asp、Ala、Lys、Ser 最先洗脱下来的

3.蛋白质

4.肽

5.最先被阐明一级结构的蛋白质

6.用胰蛋白酶处理Gly-Lys-Ala-Phe-Arg-Leu-Ile后，得到几个肽段

7.打开二硫键的试剂

8.维持二级结构的作用力

9.蛋白质等电点是的特点

10.蛋白质的叙述 选正误

11.分子筛

12.酶专一性

13.[S]<

14.温度对酶促反应的影响

15.重金属抑制剂作用酶的——

16.别构酶

17.消化酶中不是酶原转化来的

18.辅酶Q

19.核糖体

20.tRNA

21.糖原代谢激素传递信号途径

22.EMP的中间产物

23.不参与丙酮酸脱氢酶复合体的辅因子

24.TCA回补反应

25.反应，酶及其辅因子对应

26.丙酮酸代谢

27.PPP

28.TCA的顺序

29.内源性胆固醇运回肝脏通过——

30.乙醛酸循环

31.乙酰辅酶A去路

32.不同活化消耗的高能磷酸键个数

······收卷鸟~~~

三、问答题 60分

1.谈谈你对蛋白质构像的理解，指出至少两种研究蛋白质构象的技术，比较二者在应用上的突出特点。10分

2.叙述真核生物RNA聚合酶的种类及功能。10分

3.技术人员在储存木材的库房中喷DNP，用于降低木材的蛀虫率。请结合线粒体的功能讨论DNP作用的生物化学基础。10分

4.请写出三种研究物质代谢途径的方法，并说明其在代谢研究中的应用。10分

5.请画出大肠杆菌乳糖操纵子模型，当培养基中同时存在葡萄糖和乳糖的时候，大肠杆菌首先利用什么作为碳源?为什么?

6.哪些机制保证了DNA复制的准确性?为什么生物体内转录的准确性没有DNA复制准确性高?10分

第三篇：农学大学生物化学专业思考题

一，概念题(每题2分，共14分)

糖有氧氧化 脂肪酸β-氧化 鸟氨酸循环 酮体 限制性内切酶

中心法则 联合脱氨基 氮的正平衡 糖异生 DNA的变性 共价调节

Tm值 核糖体 引发体 冈崎片断

二，填空题(每空1分，共50分)

1.糖酵解有 步脱氢反应和 步底物磷酸化反应。

2.18C的饱和脂肪酸经 次β氧化生成 个FADH

2个NADH和 个ATP。

3. 真核细胞mRNA 端有 帽子结构 。

5. 糖原分解的关键酶是 。琥珀酸脱氢酶的辅酶是 。

6. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了 个ATP。

7.三羧酸循环中有 步脱羧反应， 步脱氢反应， 步底物磷酸化反应。

8. 氮的总平衡是指机体摄入的氮量 排出的氮量。

9.LDL是由 向 运输胆固醇。丙酮酸脱氢酶系

含 ， ， 酶和 种辅酶。

10. 脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和 。

11.饥饿时大脑可以用 代替糖的需要。

12.降低血糖的激素是 ，其主要作用是 。

13.PRPP的中文是 。hnRNA的中文是 。

11.糖代谢为脂肪合成提供 ， ， 和 。

12.主要的生物氧化途径是 和 。

13.原核生物蛋白质合成起始氨基酸是 ，携带起始氨基酸的tRNA反密码子是 。琥珀酸脱氢酶的辅酶是 。

14. 奇数碳原子脂肪酸代谢的 可以进入三羧酸循环。

15. 丙酮酸脱氢酶含 ， ， 酶。

16. 脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和 。

17. 酮体在 合成而在 分解。

18. 酪氨酸转变成 和 再生成糖和酮体。

19. 脂肪酸合成的原件是 。

20. HDL在 形成，主要运输 。甘油先转变成 再进入糖代谢途径。磷酸戊糖途径不可逆的部分是由 酶催化。

21. 磷酸葡萄糖脱氢酶的受体是 。谷氨酸脱氢反应中的氢的受体是 。

22. 嘌呤在人体内的最终分解产物是 。

23. 肝肾以外的组织由于没有 酶而无法直接补充血糖。糖原分解的关键酶是 。

24. LDL是由 向 运输胆固醇。

25. 糖代谢的3个交汇点是 ， 和 。

26. RNA聚合酶是由 和 组成。

27. 磷酸戊糖途径生成 和 。

28. IMP是 和 的前体。PRPP是由 合成的。

29. 尿素由 个氨和 个二氧化碳合成。

30. 柠檬酸 乙酰辅酶A羧化酶的活性。

31. 1分子乙酰辅酶A的碳架进入三羧酸循环中经过 反应，生成 。

32. 合成酪氨酸的原料是 催化此反应的酶是 。

33. 原核生物蛋白质合成的氨基酸密码子是UGC时， tRNA反密码子是 。终止信号由 阅读。

三，问答题

以下内容需要回复才能看到

1. 简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。

2.

简述DNA合成的准确性是如何保证的。

3. 讨论苯丙氨酸的代谢途径，解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。

4.

讨论进食，轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨基酸的代谢特点。

5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时，鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。

6.简述蛋白质合成过程。

7.简述糖异生的生理意义。

8.简述糖酵解的生理意义。

9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。

10.

简述70S起始复合体的合成。

11. 简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。

12

简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。

13 简述三羧酸循环。

14

简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。

15 简述脱氧核糖核酸的合成。

16

简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。

17. 简述冈崎片段的加工。

18. 简述遗传密码的特点。

19.

简述细胞能量对糖酵解的调控。

20. 简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。

21.

简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶?

22. 简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。

23.

简述脱氧核糖核酸的合成。

24. 简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。

25.

简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。

26.

简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。

27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。

28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读，而区别两种AUG密码子的结构基础是什么?

29.简述三大营养物的相互转换。

30.简述DNA

聚合酶和RNA聚合酶的特点。

31.简述tRNA二级结构的特点。

32.简述大肠杆菌的DNA

聚合酶的特点。

33.乙酰辅酶A为什么不能合成葡萄糖?

34.简述核糖体的主要活性位点。

35.简述DNA的修复系统。

36.简述真核生物RNA转录后的加工。

37.简述肌糖原为什么不能补充血糖。

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第四篇：生物化学原理教学大纲(清华大学)资料

生物化学原理教学大纲(清华大学)

王 希 成

第一章 氨基酸和蛋白质的一级结构(学时7) 教学要求：

(1)了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI (2)掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法 教学内容：

(1)蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的(氨基酸分类， 氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化)

(2)蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的(肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应) (3)蛋白质可以通过各种生物化学技术纯化(凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析) (4)蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列(Edman降解测序方法，几种蛋白酶的作用部位，蛋白质一级结构与进化关系)

第二章 蛋白质的三维结构和功能(学时3) 教学要求：

(1) 掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力 (2) 熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因 教学内容：

(1)蛋白质存在着四种水平的结构(蛋白质一级、二级、三级和四级结构) (2)肽链在构象上受到很大的限制(a-螺旋，b-折叠，胶原结构) (3)肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白

(4)球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠 (5)伴娘蛋白(Chaperones)协助蛋白质折叠

(6)具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体(血红蛋白是个四聚体蛋白， 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同， 血红蛋白是个别构蛋白， 镰刀型细胞贫血病是一种分子病) 第三章 酶(学时6) 教学要求：

(1) 了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同

(2) 掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等

(3) 了解米式方程的推导过程和假设的前题条件 (4) 影响酶促反应的各种因素 教学内容：

(1)酶可以按催化的反应类型分类

(2)米氏方程是表示酶促反应的速度方程(米氏方程，Km、Vmax、中间产物学说) (3)可逆抑制剂通过非共价键与酶结合(竞争性、反竞争性和非竞争性抑制作用) (4)丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征

(5)调节酶一般都是寡聚体(别构调节作用，天冬氨酸转氨甲酰酶，磷酸化作用调控) (6)存在着几种解释酶催化作用的机制(酶的催化机制，酶的催化中心，酸碱催化机制，共价催化，靠近效应) (7)催化抗体具有许多酶的特性 第四章 辅酶(学时2) 教学要求：

(1) 了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式。 (2) 了解4种脂溶性维生素的生理作用 教学内容：

++(1)主要B族维生素的结构和它们的辅酶形式(NAD、NADP，FAD、FMN，辅酶A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛，生物素，四氢叶酸，维生素B12，硫辛酸) (2)4种脂溶性维生素的结构和生理功能(维生素A、D、E、K) 第五章 糖(学时2) 教学要求：

(1) 了解葡萄糖的链状和环状结构是如何通过实验确定的，葡萄糖的分子构象

(2) 能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，以及一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的结构

(3) 了解糖有那些重要的理化性质

(4) 了解几种常见的多糖和粘多糖分子结构的异同 教学内容：

(1)大多数单糖都是手性化合物(醛糖、酮糖，单糖的构象，一些单糖衍生物) (2)二糖是两个单糖通过糖苷键连接形成的 (3)单糖和大多数多糖是还原糖

(5) 多糖是单糖残基的大的聚合物(同多糖：淀粉、糖原，结构同多糖：纤维素、几丁质) (6) 糖蛋白有三种主要类型 第六章 脂和生物膜(学时3) 教学要求：

(1) 了解天然脂肪酸的结构和特点

(2) 掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用

(3) 能描述生物膜的组成形式，给出膜流动镶嵌模型的要点 教学内容：

(1) 脂肪酸是许多脂的成分

(2) 甘油磷脂是生物膜的主要成分

(3) 脂双层形成膜的基本结构(脂质体，流动镶嵌模型) 第七章 核酸(学时5) 教学要求：

(1) 能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异

(2) 掌握DNA双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义 (3) 弄清楚DNA超螺旋形成过程和特点 (4) 了解几种类型RNA结构特征

(5) 了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理 教学内容：

(1)核苷酸是DNA和RNA的构件分子(碱基，核苷，核苷酸，磷酸二酯键) (2)DNA是遗传物质(肺炎双球菌转化作用，噬菌体转导作用)

(3)DNA二级结构是一个双螺旋结构(Chargaff法则，DNA的X衍射图，双螺旋模型) (4)DNA双螺旋可以以几种不同类型的构象存在(A、B和Z构型) (5)环状双螺旋DNA可形成超螺旋(DNA的三级结构)

(6) 细胞中含有几种类型的RNA(rRNA、mRNA、tRNA和snRNA)

(7) 核酸分子的理化特性(增色效应，减色效应，Tm，变性，杂化) 第八章 代谢导论(学时2) 教学要求：

(1) 了解代谢的全貌。糖、脂、蛋白质共同的代谢中枢途径

(2) 熟悉标准自由能变化、氧化还原电位的概念，以及ΔG°ˊ计算 教学内容：

(1)细胞中代谢包括分解代谢和合成代谢(反应区域，能量载体，还原力) (2)反应的平衡常数与标准自由能变化有关 (3)代谢途径可以通过不同的方法研究 第九章 酵解和柠檬酸循环(学时5) 教学要求：

(1) 掌握一些基本概念：酵解，发酵，底物水平磷酸化，致死合成，巴斯德效应 (2) 熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别

(3) 熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点

(4) 会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向 教学内容：

(1) 糖酵解是个普遍存在的糖代谢途径(糖酵解10步酶促反应，，底物水平磷酸化，酒精发酵，乳酸发酵，巴斯德效应)

(2) 柠檬酸循环可生成贮能丰富的分子(丙酮酸脱羧形成乙酰CoA，柠檬酸循环8步酶促反应，还原型辅酶的生成，柠檬酸循环的调控，代谢物进出柠檬酸循环 路径) (3) 植物中乙醛酸循环是柠檬酸循环的支路 第十章 糖代谢中的其它途径(学时3) 教学要求：

(1) 了解戊糖磷酸途径的生物学意义：提供核糖-5-磷酸和NADPH (2) 了解糖代谢的次要途径葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸(人除外)

(3) 了解酵解和糖异生途径是有分有合的，要记住乙酰CoA不能净合成糖的(植物除外) 教学内容：

(1) 戊糖磷酸途径能提供核糖-5-磷酸和NADPH (2) 葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸

(3) 饮食中的其它糖可以经酵解途径降解(果糖，半乳糖，甘露糖)

(4) 糖原降解和生物合成途径是分开的(磷酸化酶、转移酶、去分支酶，UDP-葡萄糖) (5) 葡萄糖可以通过糖异生途径由非糖物质合成(三个能障) 第十一章 电子传递和氧化磷酸化(学时2) 教学要求：

(1) 熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链耦联的。质子浓度梯度差是如何形成的 (2) 掌握化学渗透假说的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的 (3) 熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径 教学内容：

(1) 化学渗透假说解释了电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的

(2) 电子传递和氧化磷酸化取决于蛋白质复合体(电子传递中的辅助因子，复合体I，II，III，IV和复合体V)

(3) 穿梭机制使得胞液中的NADH可被有氧氧化(甘油磷酸穿梭机制， 苹果酸-天冬氨酸穿梭机制)

第十二章 光合作用(学时2) 教学要求：

(1) 掌握一些主要的概念：光合作用和呼吸作用，光合色素，光合单位，光合系统，光合磷酸化，非循环式和循环式光合磷酸化的区别，Calvin循环和四碳二羧酸循环 (2) 了解光反应发生的部位和反应条件，光反应的主要产物

(3) 了解固定CO2的载体和第一个产物，Calvin循环和四碳二羧酸循环途径和两者区别 教学内容：

(1) 藻类和植物中的光合作用发生在叶绿体(叶绿素，类囊体膜，光系统) (2) 非循环电子传递导致NADP+还原为NADPH (3) 循环电子传递可以增强跨类囊体膜的质子浓度梯度 (4) 还原戊糖磷酸循环反应将CO2同化为糖 (5) C4途径可以有效地浓缩和固定CO2 第十三章 脂代谢(学时3) 教学要求：

(1) 重点掌握脂肪酸β氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶

(2) 会计算饱和、不饱和脂肪酸经β氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为CO2和水所产生的能量

(3) 了解酮体生成的部位、生成过程及危害

(4) 了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别 (5) 了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径 教学内容：

(1) 脂肪酸氧化的主要方式是β-氧化(脂肪酸激活， 脂酰CoA转运， 脂肪酸氧化) (2) 奇数碳脂肪酸的β-氧化有丙酰CoA生成

(3) 酮体是燃料分子(酮体在肝脏中的合成，酮体在线粒体中的氧化)

(4) 脂肪酸的合成是在细胞质中进行的(乙酰CoA的转运，丙二酰CoA的生成，脂肪酸合成酶复合体催化的脂肪酸合成)

(5) 磷脂和三脂酰甘油的合成是通过共同途径合成的 (6) 胆固醇是由细胞质中的乙酰CoA合成的 第十四章 氨基酸代谢(学时3) 教学要求：

(1) 掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，鸟氨酸循环，生酮和生糖氨基酸 (2) 熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源 (3) 了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径(酵解和柠檬酸循环)的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病

(4) 了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程 教学内容：

(1) 生物圈中的氮处于循环中(生物固氮，氨的生成，氧化脱氨，转氨作用) (2) 许多非必需氨基酸可直接由中间代谢物合成 (3) 细菌和植物合成动物所必需的氨基酸 (4) 氨基酸分解代谢常开始于脱氨作用

(5) 尿素循环将氨转化为尿素(氨甲酰磷酸的生成， 尿素循环，尿素的合成的调控) 氨基酸碳骨架的降解会聚在代谢的主要途径柠檬酸循环途径 第十五章 核苷酸代谢(学时2) 教学要求：

(1) 熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源

(2) 了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异 (3) 了解核苷酸补救合成途径的重要意义

(4) 了解核苷酸降解的过程和终产物，尿酸堆积引起的疾病和治疗方法 教学内容：

(1) 核苷酸生物合成需要磷酸核糖焦磷酸。

(2) 嘌呤核苷酸从头合成的最初产物是次黄嘌呤核苷酸(嘌呤环上各个原子的来源) (3) 核苷酸可以通过补救途径合成

(4) 嘧啶核苷酸的从头合成途径的最初产物是UMP (5) 嘌呤核苷酸降解产生尿酸

(6)嘧啶可以降解生成乙酰CoA和琥珀酰CoA 第十六章 激素(学时2) 教学要求：

(1) 了解生物体内存在的激素类型，激素作用的两种类型。熟悉存在的几种第二信使 (2) 重点掌握肾上腺素、甲状腺素的结构以及它们作用的原理和引起的生理作用 (3) 了解胰岛素和胰高血糖素的生理作用 教学内容：

(1) 有些激素只影响表面存在特异受体的细胞(cAMP，肌醇三磷酸，二脂酰甘油) (2) 胰岛素和许多生长因子的受体是酪氨酸激酶 (3) 类固醇和甲状腺激素进入核内改变基因表达

(4) 胰高血糖素可引起脂肪和肝组织中cAMP浓度的增加 (5) 肾上腺素也是通过cAMP起作用的

(6) 胰岛素可激活许多细胞中的酪氨酸激酶 第十七章 DNA复制(学时3) 教学要求：

(1)掌握一些基本概念：中心法则，半保留复制，前导链，滞后链，复制叉，不连续复制，冈崎片段

(2)了解几类DNA聚合酶的催化特点，DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞DNA合成的异同，逆转录酶催化cDNA的合成特点 (3) 了解DNA损伤和几种修复的机制 (4) 了解PCR有选择扩增DNA的原理 教学内容：

(1) DNA复制是半保留式的(复制双向进行，DNA聚合酶III催化的聚合反应)

(2) DNA聚合酶III同时催化两条链的合成(滞后链DNA的不连续合成，岗崎片段，RNA引物，RNA引物切除，岗崎片段延伸，岗崎片段连接，复制叉移动) (3) DNA复制起始于细菌染色体上的唯一的一个部位，终止于ter区

(4) 除了标准的DNA复制方式之外，还存在其它复制方式(滚环复制机制，延迟合成， 逆转录酶催化的cDNA合成)

(5) 利用PCR可以有选择地放大DNA序列

(6) 损伤的DNA可以修复(脱嘌呤，脱氨和形成胸腺嘧啶二聚体造成的DNA损伤，自然选择， E.coli中存在的4种修复系统) 第十八章 RNA合成(学时2) 教学要求： (1) 了解RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的抑制作用 (2) 大多数RNA剪接机制，特别是几类自我剪接机制，掌握核酶的概念 教学内容：

(1) RNA合成涉及三个过程：起始，延伸和终止(DNA依赖性的RNA聚合酶，启动子序列，核苷酰基转移反应，转录终止，一些抗生素对RNA合成的抑制作用)

(2) 大多数RNA剪接机制都需要一个RNA催化的两步反应(第I类、第II类内含子的自我剪接，hnRNA剪接，核酶) (3) rRNA和tRNA是从前体转录本加工来的，加工后的mRNA含有一个5ˊ甲基鸟苷帽子和3ˊ-聚腺苷酸尾巴

第十九章 蛋白质合成(学时3) 教学要求：

(1) 掌握一些基本概念：密码，反密码，氨基酸活化，“摆动”学说 (2) 了解tRNA分子在蛋白质合成中的作用

(3) 了解多肽合成的三个过程，以及一些抗生素和毒素对合成的抑制作用 教学内容：

(1) 遗传密码是三联体密码

(2) 蛋白质合成需要tRNA分子(tRNA的三维结构，“摆动”学说，氨酰-tRNA合成酶催化的氨酰-tRNA合成)

(3) 核糖体是蛋白质合成的场所(起始复合体在起始密码处组装，起始需要的tRNA分子， 起始复合体形成的三个步骤)

(4) 多肽合成主要包括起始、延伸和终止三个过程 (5) 蛋白质的合成受到许多抗生素和毒素的抑制 第二十章 基因调控(学时2) 教学要求：

(1) 了解操纵子学说内容

(2) 弄清楚三种类型的操纵子的转录调控 教学内容：

(1) 转录因子既可作为转录的激活剂，也可作为阻遏剂

(2) E.Coli中乳糖操纵子的转录调控(IPTG引起乳糖操纵子的去阻遏，激活蛋白正向调控乳糖操纵子)

(3) AraC既是阿拉伯糖操纵子的阻遏剂，也是它的激活剂 (4) 通过细胞中的色氨酸浓度双向调控色氨酸操纵子

第五篇：暨南大学生物化学1--15章复习题

生物化学复习题

第一章: 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质元素组成，利用何种元素可推算出其在样品中含量? 2.组成蛋白质的氨基酸基本分类，根据是什么?

3.蛋白质的一级结构与空间结构(

二、

三、四级，基元)概念，稳定力量。 4.α-螺旋和β-折叠的结构特征。 5.多肽链中氨基酸测定，主要分析方法。 6.蛋白质分子量测定基本方法有几种? 7.蛋白质变性及理化性质改变的特征

8.何谓蛋白质的等电点(pI)?在酸性或碱性环境中，某一pI的蛋白质带电荷会一样吗?会带何种电荷? 9.蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。 10.蛋白质分离纯化基本依据?常用方法。

第二章: 核酸的结构与功能

1.单核苷酸的组成成分，及其各成分之间的连接方式

ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP的组成和中文读法 2.DNA分子一级、二级、三级结构概念

(注意原核与真核生物的相似与区别)

3.参与Pr生物合成的三种RNA(tRNA、rRNA、mRNA)细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。 4.核酸的理化性质包含哪几个方面?

1 5.核酸变性、复性、杂交概念(注意在某一种情况下构型的变化) 6.DNA、RNA分离纯化的基本原则

7.核酸含量的测定方法有几种?方法的建立以何种核酸成分为基础的?

第三章: 酶

1.作为生物催化剂的特点 2.何谓酶的专一性?分几类?

3.酶分类的根据?分几类?命名分类? 4.全酶构成?各成分在酶促反应中作用? 5.金属离子在酶分子中作用?

6.B族Vit辅酶形式是什么?一般有何作用? 7.酶的活性中心及必需基团? 8.酶促反应影响因素有哪些? 9.最适pH，最适T，Km意义。 10.酶高效率的机制?

11.何谓酶的抑制作用?抑制剂分类?

12.竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样?

对Km，Vmax影响如何?

13.从对酶作用考虑，有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理? 14.寡聚酶，同工酶，诱导酶。 15.酶的活性单位定义。

第四章: 糖代谢

2 1.糖的化学本质是什么?糖类在体内有何生理功能? 2.什么是糖酵解?有何生理意义?

3.何谓有氧氧化?有氧氧化主要分为几个阶段?有何生理意义? 4.何谓三羧酸循环?有何生理作用? 5.什么是磷酸戊糖途径?有何生理意义? 6.什么是糖异生?其生理意义是什么? 7.试述丙酮酸是如何异生成糖的? 8.糖原是如何合成和分解的?

9.试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点?

10.食物中的淀粉是怎样被消化吸收的?又怎样转变成肝糖原?

11.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP的生成与消耗情况。

12.下列反应中各需何种辅助因素或辅酶?各起何作用?

(1)丙酮酸→ 乳酸;(2)葡萄糖 → 6一磷酸葡萄糖; (3)糖原(Gn) → 糖原(Gn+l) (4)琥珀酰COA→琥珀酸十 HSCoA; (5)丙酮酸十 CO2→草酰乙酸;

(6)3-磷酸甘油醛十 Pi→ 1，3一二磷酸甘油酸;

(7)1，3-二磷酸甘油酸→ 3-磷酸甘油酸。 13.写出糖酵解和糖异生途径的关键酶

14.6一磷酸葡萄糖、1，6—二磷酸果糖、草酰乙酸是如何彻底氧化的?每 1分子分解时，各产生多少ATP? 15.什么是巴斯德效应?

16.什么是乳酸循环?其生理意义是什么?

3 17.血糖的来源和去路有那些?胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素如何调节血糖? 18.什么是糖原累积症?

第五章: 脂类酸代谢

1. 饱和脂酸如何氧化供能?

2. 计算软脂酸氧化成水和CO2时，可使多少ADP磷酸化生成ATP? 3. 在体内糖如何转变成脂肪?

4. 何谓酮体?酮体是如何生成和氧化?酮体代谢有何生理意义? 5. 血浆脂蛋白可分为那几类?各有何生理功用?

6. 何谓脂肪动员?何谓载脂蛋白?何谓脂肪酸的β-氧化? 7. 何谓营养必需脂肪酸? 8. 试述VLDL和LDL代谢?

9. 列举下列通路的限速酶及其调节因素。

(1)脂肪酸合成 (2)脂肪动员 (3)胆固醇含成 10. 说明下列通路的生理意义。

(1)甘油一酯支路 (2)柠檬酸一丙酮酸循环 (3)脂肪酸β-氧化

11. 胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用? 12. 丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷?

13. 计算硬脂酸(C18)彻底氧化时生成的 A T P量及合成一分子硬脂酸需要的A T P、NADPH及乙酰COA的量。 14. 脂肪酸进入肝脏后有哪几条去路?

15. 胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。

4 16. 进食糖类是通过哪些环节而促进脂肪合成的? 17. 比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化过程的区别。

第六章:生物氧化

1.解释下列名词

(1) 生物氧化 (2)细胞色素 (3)呼吸链 (4)氧化磷酸化 (5)P/O值 (6)解偶联剂

3.请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。 4.组织中肌酸有何生理功能?

5.动物注射2，4一二硝基苯酚，会立即出现体温升高，何故?

6.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用?为何说氰化物对机体是剧毒物质? 7.电子传递链概念及排列组成 8.电子传递链中ATP产生的部位

9.线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径?

第七章: 氨基酸代谢

1.氮平衡及状态及意义?营养必需AA 食物Pr的互补作用 2.蛋白质的消化、吸收与腐败 3.体内蛋白质降解途径

4.联合脱氨基作用形式及部位特征 5.α-酮酸的去路 6.氨的来源、转运与去路

5 7.鸟氨酸循环、部位，过程，调节 8.高血氨症;肝昏迷氨中毒学说

9.γ-氨基丁酸(GABA)、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺来源于哪些AA?

10.一碳单位及来源、生理功用

11.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联? 12.甲硫氨酸循环过程及生理意义 13.何谓活性甲基、活性硫酸?来源? 14.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

15.Tyr与那些神经递质生成有关?白化症，黑尿酸症，巴金森氏与其有何关联?

第八章: 核苷酸代谢

1.核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。

2.核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么? 3.嘌呤和嘧啶的合成原料是什么? 4.嘌呤嘧啶合成途径有哪些?特点? 5.脱氧核糖核酸如何生成?

6.什么是嘌呤和嘧啶核苷酸合成的补救通路? 7.体内如何调节嘌呤和嘧啶核苷酸的合成?

第九章: 物质代谢调节

1.物质代谢的特点 2.物质代谢的相互联系

6 3.组织、器官的代谢特点及联系(营养物质互变关系) 4.代谢调节 细胞水平：

酶的隔离分布意义，选择几条相关的代谢途径说明 代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现

5.酶活性调节方式：

快速调节：

变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义

迟缓调节：

通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。

激素水平的代谢调节：

整体调节：

6.饥饿，应急状态三大营养物质的代谢状态如何?

第十章: DNA的生物合成

1.遗传信息传递的中心法则，半保留复制 2.简述原核生物DNA-pol的种类及其作用? 3.DNA聚合酶的即时校读

4.DNA复制的保真性所依赖的三种机制。 5.复制的半不连续性，岗崎片断

6.参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。

7.何谓突变，突变有哪些类型。 (了解影响突变的因素有哪些)8.简述DNA损伤的三种主要修复方式。

9.逆转录及逆转录酶的三种活性。

第十一章: RNA的生物合成

1.转录，模板链，不对称转录，核心酶(α2ββˊ)，断裂基因 2.何谓启动子，原核生物启动子中有哪些特征序列，作用如何? 3.简述原核生物转录起始过程。 4.简述原核生物转录终止的两种形式。 5.简述真核生物中mRNA和tRNA的转录后加工 6.试比较复制和转录过程有何相似和不同。

第十二章: 蛋白质的生物合成

1.顺反子 遗传密码* 开放阅读框架* S-D序列 2.遗传密码有哪些特点?(特点中涉及的概念要掌握) 3.氨基酰-tRNA合成酶的功能及作用特点? 4.在蛋白质合成过程中，各种RNA起什么作用? 5.简述蛋白质生物合成的延长过程。 6.多聚核蛋白体

7.翻译后加工包括哪些方面? 8.分子伴侣

9.以分泌蛋白进入内质网为例，理解蛋白质的靶向输送。

第十三章: 基因表达调控

8 1.概念：基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、基因重组、SOS反应 2.基因表达的规律 3.基因表达的方式

4.基因转录激活调节与哪些基本要素有关? 5.原核生物转录调节的特点 6.何谓乳糖操纵子?其结构组成?

7.在以下状态时，乳糖操纵子是开启还是关闭的?为什么?如开启，其转录水平如何?为什么?

A.培养基中同时存在高浓度G和乳糖 B.培养基中只存在乳糖

C.培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖

8.Trp operon，，均为转录调节机制，各自的调节机制特点是什么? 9.真核生物基因组结构特点及表达调控特点。

10.葡萄糖存在时，大肠杆菌不能利用乳糖，当葡萄糖耗尽后，大肠杆菌才利用乳糖。请运用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。

第十四章: 基因工程与基因重组

1.自然界常见基因转移及重组现象有哪些?掌握其定义? 2.DNA克隆技术基本步骤? 3.常用的工具酶有几种? 4.何谓基因载体?有几类?

5.有哪些方法可以使外源DNA和载体DNA连接。 6.常见的重组体的筛选方式分类?举例说明。

9 7.现有一研究项目，拟从人DNA中获得特定的长约1000bp的片段(此片段编码某生长因子)，并拟将此生长因子大量生产。请你根据所学知识(可参阅其它有关资料)，拟出一个可行的方案来。 8.基本概念：同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA克隆、限制性核酸内切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组DNA文库、cDNA文库、基因诊断、基因治疗

第十五章: 细胞信息转导

1.细胞信号传导有关的信息物质分类。 2.受体?受体分类(膜受体分类及结构特征) 3.受体作用特点 4.传导途径：

画一简单示意图，将膜受体介导的信号传导途径小结，归纳。

并注意传导途径中环节的激活的机制(如G蛋白活化，PKA激活，IP3与胞内钙升高关系等)。

5.掌握cAMP-PKA，Ca2+-依赖性蛋白激酶激活途径。 6.受体激酶活性的有关途径